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http://dx.doi.org/10.25673/756
Title: | Studien zu putativen Kältestress-relevanten Schwermetallchaperonen in Hordeum vulgare L. und Arabidopsis thaliana (L.) HEYNH. |
Author(s): | Barth, Olaf Gunter |
Referee(s): | Humbeck, Klaus, Prof. Dr. Wirén, Nicolaus, von Clemens, Stephan, Prof. Dr. |
Granting Institution: | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg |
Issue Date: | 2011 |
Extent: | Online-Ressource (110 Bl. = 5,32 mb) |
Type: | Hochschulschrift |
Type: | PhDThesis |
Exam Date: | 2011-11-11 |
Language: | German |
Publisher: | Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt |
URN: | urn:nbn:de:gbv:3:4-8442 |
Subjects: | Online-Publikation Hochschulschrift |
Abstract: | In der vorliegenden Dissertationsschrift wird mit HvFP1 ein pflanzliches Protein näher untersucht und beschrieben. Genexpressionsanalysen machen deutlich, dass HvFP1 als Kältestressgen bezeichnet werden kann. Die Aminosäuresequenz von HvFP1 beinhaltet eine Schwermetallbindedomäne, ein Isoprenylierungsmotiv und ein Kernlokalisierungssignal. Hinweise für eine Lokalisierung von HvFP1 im Zellkern liefern Experimente mit entsprechenden GFP-Fusionsproteinen. Die HMA Domäne von HvFP1 spricht für eine molekulare Funktion als Schwermetallchaperon. Arabidopsis thaliana besitzt mindestens 46 Gene, welche für Proteine mit HMA Domäne und CaaX Box codieren und deshalb als HIPPs bezeichnet werden. Es gibt Hinweise, dass einige dieser HIPPs, ähnlich wie HvFP1, eine Funktion im Zellkern haben. Proteininteraktionsstudien zeigen eine direkte Wechselwirkung mit Transkriptionsfaktoren an. Aus den vorliegenden Daten kann die Hypothese abgeleitet werden, dass Proteine wie HvFP1 und andere HIPPs als Schwermetallchaperone Zn2+-Ionen von den Transportern an der Plasmamembran zu den Zielproteinen im Zellkern transportieren. Molecular aspects of HvFP1 a protein from barley are studied in this thesis. HvFP1 belongs to the group of so called cor-genes (cold regulated genes). The HvFP1 amino acid sequence includes a heavy metal associated domain, an isoprenylation motif and a nuclear localization signal. GFP-HvFP1 fusion proteins provide experimental hints for a nuclear localization. The presence of a HMA domain within the HvFP1 amino acid sequence suggests a molecular function as heavy metal chaperone. In Arabidopsis thaliana there are at least 46 genes encoding proteins, so called HIPPs, which contain a HMA domain and a CaaX box together in one peptide chain. A molecular function of some HIPPs in the nucleus is suggested. Protein-protein interaction studies reveal direct binding between HIPPs and transcription factors. The presented data suggest that proteins like HvFP1 and HIPPs act as heavy metal chaperones which may transport Zn2+ ions from the transporter at the plasma membrane to the nucleus, where they are delivered to target proteins. |
URI: | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7656 http://dx.doi.org/10.25673/756 |
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Appears in Collections: | Physiologie und verwandte Themen |
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