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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1208
Title: Strukturelle Untersuchungen der Wechselwirkungen zwischen DltA und DltC
Author(s): Zimmermann, Stephan
Advisor(s): Stubbs, Milton T., Prof. Dr.
Balbach, J., Prof. Dr.
Mootz, H. D., Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2011
Extent: Online-Ressource (105 Bl. = 5,48 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 24.11.2011
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-6470
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Die D-Alanylierung der Teichonsäuren in der Zellwand hilft gram-positiven Bakterien mit bestimmten Umweltbedingungen, z.B. Veränderungen des pH-Wertes besser umzugehen und erhöht die Resistenz gegen Antibiotika. Von den für die D Alanylierung verantwortlichen Proteinen liegen die Proteine DltA und DltC in löslicher Form im Zellplasma vor. DltA aktiviert D-Alanin mittels Adenylierung und überträgt es auf DltC. DltC besitzt dazu den Kofaktor Phosphopantethein an den D-Alanin kovalent gebunden wird. Die Interaktion von DltC und DltA und die einzelnen Proteine wurden in dieser Arbeit untersucht. Von DltC konnten mehrere Kristallstrukturen gelöst werden, die zeigen, dass der Kofaktor keinen Einfluss auf die Struktur von DltC hat. Diese Erkenntnis konnte mittels NMR-Spektren bestätigt werden. Durch NMR-Titration konnten Bindungsregionen von DltC, die mit DltA interagieren, identifiziert werden. Die Kristallstruktur eines DltA-DltC-Komplexes bestätigt die Interaktion über die mit NMR gefundenen Bereiche von DltC. Des Weiteren zeigt die Komplexstruktur eine bisher unbekannte Art der Interaktion zwischen DltA und DltC, bei der DltC nicht mit D-Alanin beladen werden kann.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7480
http://dx.doi.org/10.25673/1208
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

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