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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1438
Title: Zum Tat-abhängigen Proteintransport an der Thylakoidmembran - Membraninteraktion, Rezeptorbindung und Translokation des chimären 16/23 Proteins
Author(s): Schlesier, René
Referee(s): Klösgen, Ralf Bernd, Prof. Dr.
Humbeck, Klaus, Prof. Dr.
Müller, Matthias, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2015
Extent: Online-Ressource (132 Bl. = 13,84 mb)
Type: Hochschulschrift
Type: Doctoral Thesis
Exam Date: 31.03.2015
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-14167
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Der Tat-abhängige Proteintransportweg vermittelt die Translokation von gefalteten Proteinen in bzw. über die Thylakoidmembran. Ermöglicht wird dies durch eine membranständige Tat-Translokase, bestehend aus den Proteinen TatA, TatB und TatC. Während TatB und TatC einen Rezeptorkomplex zur Bindung von Tat-Substraten bilden, vermittelt TatA deren Translokation. Mittels des chimären Tat-Substratproteins 16/23 ist es möglich, die Membraninteraktion, die Rezeptorbindung und die Translokation separat voneinander untersuchen. Ziel dieser Arbeit war es weitere Kenntnisse über die zugrunde liegenden Mechanismen dieser Teilschritte zu erlangen. Es zeigte sich, dass an der Membranbindung zwar das 23 kDa Passagierprotein beteiligt ist, dieser Schritt aber nicht essentiell für den Tat-abhängigen Transport des Substratproteins ist. Darüber hinaus wurde deutlich, dass C-terminale Verkürzungen des Passagierproteins einen Einfluss auf die Rezeptorbindung und damit einhergehend auch auf die Transportrate des Substratproteins haben. Zudem war es erstmals möglich den TatA-Bedarf für die Membrantranslokation des 16/23 Proteins zu quantifizieren.
The Tat-dependent protein transport pathway promotes the translocation of folded proteins in or across the thylakoid membrane. This is enabled by a membrane-bound Tat-translocase consisting of TatA, TatB, and TatC. While TatB and TatC form a substrate binding receptor complex, TatA promotes translocation of the substrate. Using the chimeric Tat-substrate protein 16/23, the distinct steps of membrane interaction, receptor binding, and translocation can be examined separately of each other. It was the aim of this work to gain further knowledge about the underlying mechanisms of these processes. It turned out that, even though the 23 kDa passenger protein is involved in membrane binding, this step is not essential for Tat-dependent transport of the substrate protein. Furthermore, it was proven that C-terminal truncations of the passenger protein have effects on the receptor binding and thus also on the transport rate of the substrate protein. Moreover, for the first time the amount of TatA, which is required to promote the membrane translocation of the 16/23 protein, could be quantified.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8209
http://dx.doi.org/10.25673/1438
Open Access: Open access publication
Appears in Collections:Physiologie und verwandte Themen

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