Bitte benutzen Sie diese Kennung, um auf die Ressource zu verweisen: http://dx.doi.org/10.25673/1611
Titel: Strukturelle und funktionelle Untersuchung von Porinen der äußeren Membran pathogener Bakterien
Autor(en): Kattner, Christof
Gutachter: Stubbs, Milton T., Prof. Dr.
Zachariae, Ulrich, Dr.
Balbach, Jochen, Prof. Dr.
Körperschaft: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Erscheinungsdatum: 2015
Umfang: Online-Ressource (174 Bl. = 29,98 mb)
Typ: Hochschulschrift
Art: Dissertation
Tag der Verteidigung: 18.11.2015
Sprache: Deutsch
Herausgeber: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-15961
Schlagwörter: Online-Publikation
Hochschulschrift
Zusammenfassung: Das passive Diffusionsporin PorB aus Neisseria meningitidis ermöglicht den essentiellen Membrantransport von löslichen Metaboliten. Als PAMP hat es Einfluss in der Auslösung der humoralen Immunantwort, einer Toll-like Rezeptor 2 abhängigen Reaktion. Zusätzlich verleiht es dem Bakterium pathogene Eigenschaften und ist am bakteriellen Antibiotikaresistenzmechanismus beteiligt. PorB-Kristallstrukturen konnten in Kombination mit Molekulardynamik-Analysen spezifische Kationenbindestellen, sowie das Vorhandensein von separierten Ionentransportwegen im Kanal identifizieren. Durch die gemeinsame Strukturaufklärung einer PorB Serotyp B loop 7-Variante sowie des Wildtyps, konnten Hinweise auf den PorB-TLR2-Interaktionsmechanismus identifiziert werden. Durch PorB loop 3-Varianten wurde der Einfluss spezifischer Aminosäurereste auf den Antibiotikatranslokation untersucht.
The passive diffusion porin PorB from Neisseria meningitides facilitates the essential membrane transport of soluble metabolites. As a PAMP, it has influence on the activation of the humoral immunity, a Toll-like receptor 2 dependent reaction. In addition, it has pathogenic features and is involved in the bacterial antibiotic resistance. PorB crystal structures together with molecular dynamics simulations identified specific cation binding sites and the presence of separate ion transport pathways in the channel. The structures of a PorB serotype B loop 7 mutant and the wildtype gave evidence on the PorB-TLR2 interaction mechanism. The antibiotic transport pathway in PorB was investigated with loop 3 mutants.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8382
http://dx.doi.org/10.25673/1611
Open-Access: Open-Access-Publikation
Nutzungslizenz: In CopyrightIn Copyright
Enthalten in den Sammlungen:Biowissenschaften; Biologie

Dateien zu dieser Ressource:
Datei Beschreibung GrößeFormat 
Dissertation Christof Kattner.pdf30.7 MBAdobe PDFMiniaturbild
Öffnen/Anzeigen