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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1911
Title: Equilibrium sorption of organic ions to selected proteins
Author(s): Henneberger, Luise
Advisor(s): Goss, Kai-Uwe
Hermens, Joop
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2016
Extent: 1 Online-Ressource (44 Seiten)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 16.12.2016
Language: English
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-19148
Abstract: Viele umweltrelevante Chemikalien sind ionische organische Chemikalien (IOCs). Für die in vivo-Verteilung von IOCs könnten vor allem Proteine als Sorptionsphasen eine Rolle spielen. Das Ziel dieser Arbeit war es, zu untersuchen, wie die molekulare Struktur von IOCs die Verteilung in ausgewählte Proteine beeinflusst. Dabei wurden Bovines Serumalbumin (BSA) und aus Hähnchenbrustfilet isoliertes Strukturprotein (Muskelprotein) als Modellproteine verwendet und Verteilungskoeffizienten für verschiedene organische Anionen und Kationen bestimmt. Es stellte sich heraus, dass die Bindung an BSA stark durch die dreidimensionale Struktur der IOCs beeinflusst wird, was die Entwicklung von Vorhersagemodelle für die Verteilung in BSA erschwert. Für die Verteilung in das Muskelprotein konnte erfolgreich eine PP-LFER Gleichung aufgestellt werden. DieErgebnisse zeigten auch, dass die in vitro gemessen Verteilungskoeffizienten für die Beurteilung der in vivo-Verteilung von IOCs genutzt werden können.
Many chemicals of environmental concern are ionogenic organic chemicals (IOCs) and proteins are expected to be a relevant partitioning phase for IOCs in vivo. The aim of this study was to elucidate how the molecular structure of organic ions influences their partitioning to different proteins. Bovine serum albumin (BSA) and structural protein isolated from chicken breast fillet (muscle protein) were chosen as model proteins and partition coefficients were determined for systematically selected organic anions and cations. The results of this study suggest that binding of IOCs to BSA is highly influenced by the three-dimensional structure of the chemicals, complicating the development of predictive models for partitioning to BSA.For binding to muscle protein a PP-LFER model was successfully developed. The results also indicate that the in vitro measured partition coefficients of this study can be used to gain valuable information on the in vivo partitioning behavior of IOCs.  
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8682
http://dx.doi.org/10.25673/1911
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Chemie und zugeordnete Wissenschaften

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