Expressionsanalyse der putativen E3 Ligasen Trim23 und Trim7 in der frühen Neuralentwicklung von Xenopus laevis

Abstract

Tripartite-motif-Proteine (TRIMs) sind gekennzeichnet durch einen konservierten Aufbau aus RING-Domäne, B-Box-Domäne und Coiled-coil-Region und gelten als putative E3-Ligasen innerhalb der Ubiquitinylierung. Aus den über 70 verschiedenen Mitgliedern der TRIM-Familie wurden Trim23 und Trim7 exemplarisch ausgewählt, um ihre Rolle in der frühen Embryonalentwicklung an Hand des Modellorganismus Xenopus laevis näher zu charakterisieren. Die Expressionsanalyse erfolgte mittels „Whole-mount“ in situ Hybridisierung und PCR. Beide Trim’s zeigen eine Expression maternal sowie in den Augenvesikeln und in kaudalen Abschnitten des Neuralrohres. Die Trim23 charakterisierende ARD1- Domäne (ADP- ribosylation factor domain protein 1) besitzt eine putative GTPase-Funktion, weshalb eine Beteiligung des Trim23 an zellulären Transportprozessen zu diskutieren ist. Trim7 interagiert als GNIP1 (Glykogenin Interaktions Protein 1) mit Glykogenin und wirkt als Progenitor in der Entstehung maligner Neoplasien.

Tripartite-motif- proteins (TRIMs) are characterized by a conserved structure of RING-domain, B-box- domain and coiled- coil region and are regarded as putative E3 ligases while ubiquitination. Trim23 and Trim7, two of more than 70 known TRIM family members, are chosen to characterize their role in the early embryonic development of Xenopus laevis. “Whole-mount” in situ hybridization and PCR were used for expression profiling. Both Trims are expressed maternally, in eye vesicles and in caudal parts of the neural tube. Trim23 seems to play a role in the cellular traffic processes because of its C-terminal ARD1 (ADP-ribosylation factor domain protein 1) domain which has a putative GTPase function. Trim7 interacts with glycogenin as GNIP 1 (glycogenin interaction protein 1) and seems to be a progenitor in the development of malignant neoplasms.