Skip navigation
Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/2456
Title: Beiträge zur Stabilität, Faltung und strukturellen Integrität von Proteinen
Author(s): Golbik, Ralph
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2005
Extent: Online-Ressource, Text + Image
Type: Hochschulschrift
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3-000008890
Subjects: Elektronische Publikation
Abstract: Der Prozess der Proteinfaltung im mechanistischen Detail ist eines der noch ungelösten Probleme der biologischen Wissenschaften. Es sind verschiedene Modelle vorgeschlagen worden, wie eine entfaltete Polypeptidkette ihre native, gefaltete Struktur findet. Die Thermodynamik und Kinetik der Faltung werden für das kleine Eindomänenprotein Barstar C40A/C82A/P27A (Barstar pseudo-Wildtyp), eine hergestellte Variante des intrazellulären Inhibitors der extrazellulären Ribonuklease Barnase, gezeigt. Der Zeitverlauf der Konformationsfaltung von Barstar wird auf der Grundlage der Faltungskinetik evaluiert. Die Isomerisierung einer cis-Prolylbindung als Teil des Faltungsprozesses wird mitels Doppelsprungtechnik untersucht und durch Peptidyl-prolyl-cis/trans-isomerasen als Faltungskatalysatoren bewiesen. Barstar pseudo-Wildtyp kann unter bestimmten Bedingungen Fibrillen bilden. Die Thermodynamik und Kinetik der Faltung der apikalen Domäne des Chaperonins GroEL wird beschrieben. Varianten dieser Domäne werden als Minichaperone bezeichnet und für biotechnologische Zwecke genutzt. Kollagen IV ist Teil der Basalmembran der Haut und ein netzwerkbildendes Protein. Es enthält einen Disulfidknoten als Bindungsstelle für einige Integrine, der eine höhere thermodynamische Stabilität im Vergleich zum restlichen Teil des Moleküls zeigt.
The process of protein folding in mechanistic detail is one of the still unsolved problems in biological sciences. Several models have been proposed for an unfolded polypeptide chain in finding its native, folded structure. The thermodynamics and kinetics of folding are presented for the small single-domain protein barstar C40A/C82A/P27A (barstar pseudo-wildtype), a designed variant of the intracellular inhibitor of the extracellular ribonuclease barnase. The time course of the conformational folding of barstar is evaluated on the basis of folding kinetics. The isomerization of a cis-prolyl bond as part of the folding process is studied by double-jump kinetics and proven using peptidyl-prolyl cis/trans isomerases as folding catalysts. Barstar pseudo-wildtype is able to form fibrils under special conditions. The thermodynamics and kinetics of folding of the apical domain of the chaperonin GroEL is described. Variants of this domain are named minichaperones and used for biotechnological purposes. Collagen IV is part of the basement membrane in skin and a network forming protein. It contains a disulfide knot being the binding site for some integrins, which displays a higher thermodynamic stability in comparison to the residual part of the molecule.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/9241
http://dx.doi.org/10.25673/2456
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Hochschulschriften bis zum 31.03.2009

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
habil.pdf7.96 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open
Show full item record BibTeX EndNote


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.