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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/3066
Title: Biotransformation und Abbau heterozyklischer Verbindungen durch Bakterien
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Extent: Online-Ressource, Text + Image
Type: Hochschulschrift
Language: ger
Publisher: Niedersächsische Staats- und Universitätsbibliothek
Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3-000003352
Keywords: Elektronische Publikation
Heterozyklen, Abbau, Monooxygenasen, Dehydrogenasen, Lösungsmittel, Biotransformation, Hydroxylierung
Zsfassung in engl. Sprache
heterocycles, degradation, monooxygenases, dehydrogenases, solvents, biotransformation, hydroxylation
Abstract: Thema der vorliegenden Arbeit ist der bakterielle Abbau verschiedener aromatischer und gesättigter Heterozyklen. Bakterienstämme, die in der Lage waren die jeweilige Verbindung abzubauen, wurden aus der Umwelt isoliert und zunächst physiologisch und phylogenetisch charakterisiert. Zentraler Untersuchungsgegenstand der Arbeit waren die Schlüsselenzyme der unterschiedlichen Abbauwege. Die Gliederung der Arbeit orientiert sich dementsprechend an den Enzymen, die für die initiale Aktivierung der verschiedenen Heterozyklen verantwortlich sind. Monooxygenasen, mit sehr unterschiedlichen Eigenschaften, konnten als einleitende Enzyme des Abbaus von: a) Pyrrol-2-Carboxylat durch Arthrobacter sp. und Rhodococcus sp. (Ein- bzw. Zweikomponenten Flavin-abhängige Monooxygenasen), b) Morpholin durch Mycobacterium sp. (P450-abhängige Monooxygenase) und c) Tetrahydrofuran durch Pseudonocardia sp. (Multikomponenten-Monooxygenase mit binuklearem Eisenzentrum) identifiziert werden. Alle vier Monooxygenasen wurden biochemisch sowie molekularbiologisch eingehend charakterisiert. Die initiale Hydroxylierung von Nikotinsäure, 2-OH-Isonikotinsäure und Xanthin erfolgt bei Ralstonia sp., Mycobacterium sp. bzw. Eubacterium barkeri mittels Molybdän-abhängiger Dehydrogenasen vom Xanthin-Oxidase-Typ. Diese drei Dehydrogenasen wurden gereinigt und einer biochemischen Analyse unterzogen. Der Abbau von Tetrahydrofurfurylalkohol durch Ralstonia sp. wird duch eine PQQ-abhängige Alkohol-Dehydrogenase (ADH) eingeleitet, die den Alkohol bis zur Stufe der Carbonsäure oxidiert. Außer dieser ADH, die eingehend charakterisiert wurde, konnten noch weitere ADHs und Aldehyd-DHs in dem Stamm nachgewiesen werden.
The topic of the present work is the bacterial degradation of different aromatic and saturated heterocycles. Bacterial strains able to degrade the corresponding compound were isolated from the environment and characterized physiologically and phylogenetically. The main subject of the work are the key enzymes of the different degradation pathways. Thus, it is organized according to the enzymes found to be responsible for the initial activation the heterocyclic compounds. Monooxygenases with quite different proporties were identified as initial enzymes involved in the breakdon of: a) pyrrole-2-carboxylate by Arthrobacter sp. und Rhodococcus sp. (single-and two-component flavin-dependent monooxygenases, respectively), b) morpholine by Mycobacterium sp. (P450-dependent monooxygenase) und c) tetrahydrofuran by Pseudonocardia sp. (multicomponent-monooxygenase with a binuclear iron centre). All four monooxygenases were characterized on the biochemical and molecular level. The initial hydroxylation of nicotinic acid, 2-OH-isonicotinic acid and xanthin in Ralstonia sp., Mycobacterium sp. and Eubacterium barkeri, respectively, is catalyzed by molybdenum-dependent dehydrogenases of the xanthin-oxidase-type. These three dehydrogenases were purified and characterized biochemically. The breakdown of tetrahydrofurfuryl alcohol by Ralstonia sp. is initiated by a PQQ-dependent alcohol-dehydrogenase (ADH), catalyzing the oxidation of the alcohol to the corresponding carboxylic acid. After a detailed characterization of this enzyme further ADHs and aldehyde-DHs were discovered in the strain.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/9851
http://dx.doi.org/10.25673/3066
Appears in Collections:Hochschulschriften bis zum 31.03.2009

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