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http://dx.doi.org/10.25673/103158
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DC Element | Wert | Sprache |
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dc.contributor.referee | Balbach, Jochen | - |
dc.contributor.referee | Saalwächter, Kay | - |
dc.contributor.referee | Schanda, Paul | - |
dc.contributor.author | Dreydoppel, Matthias | - |
dc.date.accessioned | 2023-05-05T06:50:06Z | - |
dc.date.available | 2023-05-05T06:50:06Z | - |
dc.date.issued | 2023 | - |
dc.identifier.uri | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/105110 | - |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.25673/103158 | - |
dc.description.abstract | Proteins are biological molecules with important functions in living organisms. Rotational motions of aromatic amino acid side chains, named ring flips, report on the structural flexibility of proteins. In the present work, four research articles concerning ring flips in a natural protein are presented. Flip rates were measured in a temperature and pressure dependent way using state-of-the-art NMR techniques. Thus, the activation parameters of the flip processes were determined. For the first time we measured the isothermal volume compressibility of activation during a ring flip and we found that the protein core shows liquid-like properties during the transition. Moreover, ring flips are possible even at high hydrostatic pressures, where they can take place without overall volume expansion of the protein. We improved the experimental methods for the study of aromatic side chain dynamics, and we could give proof that ring flips are jumplike and not diffusive, continuous motions. | eng |
dc.description.abstract | Proteine sind biologische Moleküle mit wichtigen Aufgaben in lebenden Organismen. Rotationsbewegungen aromatischer Aminosäuren, sogenannte Ringflips, geben in einzigartiger Weise Auskunft über die strukturelle Flexibilität von Proteinen. In dieser Arbeit werden vier wissenschaftliche Artikel präsentiert, in denen wir Ringflips in einem natürlichen Protein mittels NMR untersucht haben. Aus der temperatur- und druckabhängigen Messung der Flipraten wurden die zugrundeliegenden Aktivierungsparameter bestimmt. Wir konnten erstmals die Änderung der isothermen Volumen-Kompressibilität während eines Ringflips messen. Wir fanden heraus, dass sich das Innere des Proteins während des Flips ähnlich einer Flüssigkeit verhält, womit Ringflips auch bei hohem Druck ohne Volumenzunahme des gesamten Moleküls möglich sind. Wir konnten die Methoden zur Untersuchung aromatischer Aminosäuren verbessern und nachweisen, dass Ringflips sprungartig und nicht in kontinuierlicher Bewegung ablaufen. | ger |
dc.format.extent | 1 Online-Ressource (vii, 125 Seiten) | - |
dc.language.iso | eng | - |
dc.rights.uri | http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | - |
dc.subject.ddc | 530 | - |
dc.title | Protein conformational fluctuations and aromatic ring dynamics studied by NMR | eng |
dcterms.dateAccepted | 2023-03-17 | - |
dcterms.type | Hochschulschrift | - |
dc.type | PhDThesis | - |
dc.identifier.urn | urn:nbn:de:gbv:3:4-1981185920-1051102 | - |
local.versionType | publishedVersion | - |
local.publisher.universityOrInstitution | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg | - |
local.subject.keywords | NMR spectroscopy, High-pressure NMR, Relaxation dispersion experiments, Fast conformational exchange, Protein dynamics, Protein compressibility, Aromatic ring-flip | - |
local.subject.keywords | NMR-Spektroskopie, Hochdruck-NMR, Relaxations-Dispersions-Experimente, Konformationeller Austausch, Proteindynamik, Protein-Kompressibilität, Aromatische Ringflips | - |
local.openaccess | true | - |
dc.identifier.ppn | 1844656381 | - |
local.publication.country | XA-DE | - |
cbs.sru.importDate | 2023-05-05T06:46:49Z | - |
local.accessrights.dnb | free | - |
Enthalten in den Sammlungen: | Interne-Einreichungen |
Dateien zu dieser Ressource:
Datei | Beschreibung | Größe | Format | |
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Dissertation_MLU_2023_DreydoppelMatthias.pdf | 9.8 MB | Adobe PDF | ![]() Öffnen/Anzeigen |