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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/3770
Title: Untersuchungen zur Synthese, den physisch-chemischen Eigenschaften und der biologischen Aktivität von Thioxopeptiden
Author(s): Frank, Robert
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2000
Extent: Online Ressource, Text + Image
Type: Hochschulschrift
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
Niedersächsische Staats- und Universitätsbibliothek
URN: urn:nbn:de:gbv:3-000001028
Subjects: Elektronische Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Der Peptidbindung (CO-NH) kommt in der Funktionsweise biologisch aktiver Peptide eine entscheidende Bedeutung zu. Zur Untersuchung von Beziehungen zwischen Funktion und Struktur werden diese Peptidbindungen oftmals chemisch modifiziert. Hierbei gewinnt die Thioxylierung, d. h. der isostere und isopolare Austausch des Carbonylsauerstoffs gegen ein Schwefelatom als kleinstmögliche Modifikation einer Peptidbindung, zunehmend an Bedeutung. In verstärktem Maße werden Thioxopeptide als pharmakophore Substanzen in biologischen Systemen und als Sonden zur Charakterisierung und/oder Änderung von Konformationen eingesetzt. Ein großes Problem bei der Darstellung von thioxylierten Oligo- und Polypeptide oder gar Proteinen stellt die regioselektive Einführung der Thioxopeptidbindung dar. Im Rahmen der vorliegenden Arbeit wurden Untersuchungen zur regioselektiven Thioxylierung von Oligo- und Polypeptiden durchgeführt. Neben der physikalisch-chemischen Charakterisierung erfolgte eine Untersuchung der proteolytischen Stabilität und der biologischen Aktivität der erhaltenen Thioxopeptide. Die Ergebnisse wurden mit denen der parallel untersuchten, nichtmodifizierten Oxoderivate verglichen. Somit konnte die Bedeutung der Thioxosubstitution sowohl für physikalisch-chemische als auch biologische Fragestellungen bewertet werden.
The peptide bond (CO-NH) plays an important role in the biological activity of peptides. The chemical modification of peptide bonds could use to investigate relationships between structure and function. Thioxylation as an isosteric and isopolare replacement of the carbonyl oxygen by an sulphur atom represents the smallest possible modification of a peptide bond. This O/S-Substitution is of considerable interest because their use as pharmacophore compounds in biological systems and as tool for characterisation and/or alteration of conformation. The regioselective introduction of the sulfur atom into peptides and proteins means a great problem. We investigated the regioselective thioxylation of oligo- and polypeptides. Beside the physical and chemical characterization of the received thioxo peptides we investigated their proteolytic stability and biological activity. The comparison of the obtained results with the unmodificated oxopeptides allowed an assessment of the O/S-substitution concerning physico-chemical and biological questions.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/10555
http://dx.doi.org/10.25673/3770
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Hochschulschriften bis zum 31.03.2009

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