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dc.contributor.refereeWessjohann, Ludger-
dc.contributor.refereeRivera, Daniel G.-
dc.contributor.authorVasco Vidal, Aldrin-
dc.date.accessioned2020-05-06T09:31:19Z-
dc.date.available2020-05-06T09:31:19Z-
dc.date.issued2020-
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/33220-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/33023-
dc.description.abstractPeptide stellen eine einzigartige Klasse von bioaktiven Molekülen dar, die interessante therapeutische Eigenschaften aufweisen. Die aktuelle Entwicklung neuer Synthesemethoden von modifizierten, konformationell eingeschränkten Peptiden spiegelt sich in der steigenden Anzahl an Peptid-basierten Medikamenten und deren Anwendung in klinischen Studien wider. Die vorliegende Dissertation beinhaltet die Entwicklung neuer Synthesestrategien von konformationell eingeschränkten Peptiden basierend auf Multikomponentenreaktionen (MCRs). Mit Hilfe dieser chemischen Reaktionen kann die Derivatisierung und die Faltung von einer Vielzahl an Peptidsequenzen in einem einzigen Schritt erreicht werden. Hierbei wurden auch die strukturellen Auswirkungen, die durch die Verwendung des Multikomponentenprozesses für die Stabilisierung von Peptidsekundärstrukturen wie β-turns, α-Helices und β-hairpins hervorgehen, untersucht. Die Anwendung dieser MCR-basierten Reaktionen für die Synthese biologisch relevanter Peptidsequenzen, z.B. Gramicidin S Mimetika und ausgewählte amphiphile helikale Peptide, werden in dieser Arbeit beschrieben.ger
dc.description.abstractPeptides represent a unique class of bioactive molecules, often combining the best therapeutic properties from small molecules and large biologics. The recent development of new methodologies for the synthesis of modified peptides, particularly constrained peptides, is reflected in the greater number of peptide-based drugs and candidates in clinical evaluation. The present thesis describes the development of new strategies for the synthesis of constrained peptides based on multicomponent reactions (MCRs). Using this special class of chemical transformation, the simultaneous derivatization and folding of a variety of peptide sequences are achieved. Special attention is addressed to describe the structural implications of utilizing such multicomponent processes for the stabilization of relevant peptide secondary structures such as β-turns, α-helixes, and β-hairpins. Applications of such multicomponent functionalization on the synthesis of biologically relevant peptide sequences, e.g. Gramicidin S mimetics and amphiphilic helical peptides, are described.eng
dc.format.extent1 Online-Ressource (159 Seiten)-
dc.language.isoeng-
dc.rights.urihttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/-
dc.subject.ddc540-
dc.titleMulticomponent cyclization strategies to novel conformationally constrained peptideseng
dcterms.dateAccepted2020-03-12-
dcterms.typeHochschulschrift-
dc.typeDoctoral Thesis-
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3:4-1981185920-332204-
local.versionTypepublishedVersion-
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg-
local.subject.keywordsMultikomponentenreaktionen, Peptid Stapling, Peptidzyklisierung, helikale Peptide, Gramicidin S Mimetika, Sekundärstrukturstabilisierung von Peptiden, Peptid NMR, Lipopeptide, Ugi-Reaktion (Ugi-4CR)ger
local.subject.keywordsMulticomponent reactions, peptide stapling, peptide cyclization, helical peptides, Gramicidin S mimetics, peptide secondary structure stabilization, peptide NMR, lipopeptides, Ugi-4 components reaction (Ugi-4CR)eng
local.openaccesstrue-
dc.identifier.ppn1697297064-
local.publication.countryXA-DE-
cbs.sru.importDate2020-05-06T09:29:32Z-
local.accessrights.dnbfree-
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