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http://dx.doi.org/10.25673/37543
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
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dc.contributor.referee | Stubbs, Milton T. | - |
dc.contributor.referee | Sawers, Gary R. | - |
dc.contributor.referee | Blankenfeldt, Wulf | - |
dc.contributor.author | Steigemann, Birthe | - |
dc.date.accessioned | 2021-07-29T07:08:34Z | - |
dc.date.available | 2021-07-29T07:08:34Z | - |
dc.date.issued | 2021 | - |
dc.identifier.uri | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/37786 | - |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.25673/37543 | - |
dc.description.abstract | Teichonsäuren sind Bestandteil der Zellwand gram-positiver Bakterien und können zur Anpassung an Umweltbedingungen mit D-Alanin modifiziert werden. Dieser Prozess wird durch vier Proteine realisiert, die im dlt-Operon kodiert sind. Der erste Schritt der D-Alanylierung wird durch DltA, ein adenylatbildendes Enzym, katalysiert. Während der Reaktion werden mindestens drei Konformationen eingenommen: offen, Adenylierungs- und Transferkonformation. In dieser Arbeit werden mit Hilfe der Röntgenkristallstrukturanalyse zwei verschiedene offene Konformationen sowie die Transferkonformation von DltA aufgeklärt. Des Weiteren wird die Struktur sowie die mögliche Funktion von N-terminal verkürztem DltD dargestellt. DltD zeigt ein Flavodoxin-ähnliches Faltungsmuster mit einer hypothetischen katalytischen Triade. Diese ist unter DltD aus verschiedenen gram-positiven Bakterien hoch konserviert. Weitere Experimente wären notwendig um eine mögliche Esterase- oder Hydrolaseaktivität zu addressieren. | ger |
dc.description.abstract | Teichoic acids are part of the cell wall of gram positive bacteria. These polymers are modified with D-alanine due to changes in the surrounding environment. This process is realised by four proteins encoded in the dlt operon. The first step of the D-alanylation is catalysed by DltA, an adenylate-forming enzyme. During the reaction, DltA can adopt at least three different conformations: open, adenylation and transfer conformation. Using x-ray crystallography, the existence of two different open conformations and one transfer conformation of DltA are shown. Additionally, the structure and possible function of N-terminally truncated DltD are presented. DltD shows a flavodoxin-like fold with a hypothetical and highly conserved catalytic triad. Further experiments would be necessary to address a possible esterase or hydrolase function. | eng |
dc.format.extent | 1 Online-Ressource (147 Seiten) | - |
dc.language.iso | ger | - |
dc.rights.uri | http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | - |
dc.subject.ddc | 572 | - |
dc.title | Struktur- und Funktionsuntersuchungen von Dlt-Proteinen aus Streptococcus pneumoniae | ger |
dcterms.dateAccepted | 2021-05-27 | - |
dcterms.type | Hochschulschrift | - |
dc.type | PhDThesis | - |
dc.identifier.urn | urn:nbn:de:gbv:3:4-1981185920-377863 | - |
local.versionType | publishedVersion | - |
local.publisher.universityOrInstitution | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg | - |
local.subject.keywords | DltA; DltD; Konformation; katalytische Triade; Struktur; Kristallisation; Proteinkristallographie; Teichonsäure; Konformationsänderung; D-Alanin | - |
local.subject.keywords | DltA; DltD; conformation; catalytic triad; structure; crystallography; protein crystallography; teichoic acid; conformational change; D-alanine | - |
local.openaccess | true | - |
dc.identifier.ppn | 1764880250 | - |
local.publication.country | XA-DE | - |
cbs.sru.importDate | 2021-07-29T07:07:17Z | - |
local.accessrights.dnb | free | - |
Appears in Collections: | Interne-Einreichungen |
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Dissertation_Steigemann_Birthe.pdf | 35.09 MB | Adobe PDF | View/Open |