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dc.contributor.refereeStubbs, Milton T.-
dc.contributor.refereeSawers, Gary R.-
dc.contributor.refereeBlankenfeldt, Wulf-
dc.contributor.authorSteigemann, Birthe-
dc.date.accessioned2021-07-29T07:08:34Z-
dc.date.available2021-07-29T07:08:34Z-
dc.date.issued2021-
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/37786-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/37543-
dc.description.abstractTeichonsäuren sind Bestandteil der Zellwand gram-positiver Bakterien und können zur Anpassung an Umweltbedingungen mit D-Alanin modifiziert werden. Dieser Prozess wird durch vier Proteine realisiert, die im dlt-Operon kodiert sind. Der erste Schritt der D-Alanylierung wird durch DltA, ein adenylatbildendes Enzym, katalysiert. Während der Reaktion werden mindestens drei Konformationen eingenommen: offen, Adenylierungs- und Transferkonformation. In dieser Arbeit werden mit Hilfe der Röntgenkristallstrukturanalyse zwei verschiedene offene Konformationen sowie die Transferkonformation von DltA aufgeklärt. Des Weiteren wird die Struktur sowie die mögliche Funktion von N-terminal verkürztem DltD dargestellt. DltD zeigt ein Flavodoxin-ähnliches Faltungsmuster mit einer hypothetischen katalytischen Triade. Diese ist unter DltD aus verschiedenen gram-positiven Bakterien hoch konserviert. Weitere Experimente wären notwendig um eine mögliche Esterase- oder Hydrolaseaktivität zu addressieren.ger
dc.description.abstractTeichoic acids are part of the cell wall of gram positive bacteria. These polymers are modified with D-alanine due to changes in the surrounding environment. This process is realised by four proteins encoded in the dlt operon. The first step of the D-alanylation is catalysed by DltA, an adenylate-forming enzyme. During the reaction, DltA can adopt at least three different conformations: open, adenylation and transfer conformation. Using x-ray crystallography, the existence of two different open conformations and one transfer conformation of DltA are shown. Additionally, the structure and possible function of N-terminally truncated DltD are presented. DltD shows a flavodoxin-like fold with a hypothetical and highly conserved catalytic triad. Further experiments would be necessary to address a possible esterase or hydrolase function.eng
dc.format.extent1 Online-Ressource (147 Seiten)-
dc.language.isoger-
dc.rights.urihttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/-
dc.subject.ddc572-
dc.titleStruktur- und Funktionsuntersuchungen von Dlt-Proteinen aus Streptococcus pneumoniaeger
dcterms.dateAccepted2021-05-27-
dcterms.typeHochschulschrift-
dc.typePhDThesis-
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3:4-1981185920-377863-
local.versionTypepublishedVersion-
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg-
local.subject.keywordsDltA; DltD; Konformation; katalytische Triade; Struktur; Kristallisation; Proteinkristallographie; Teichonsäure; Konformationsänderung; D-Alanin-
local.subject.keywordsDltA; DltD; conformation; catalytic triad; structure; crystallography; protein crystallography; teichoic acid; conformational change; D-alanine-
local.openaccesstrue-
dc.identifier.ppn1764880250-
local.publication.countryXA-DE-
cbs.sru.importDate2021-07-29T07:07:17Z-
local.accessrights.dnbfree-
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