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Title: Einfluss von Methylglyoxal auf die Maillard-Reaktion beim Backprozess und in vivo [kumulative Dissertation]
Author(s): Jost, TobiasLook up in the Integrated Authority File of the German National Library
Referee(s): Glomb, Marcus A.Look up in the Integrated Authority File of the German National Library
Henle, ThomasLook up in the Integrated Authority File of the German National Library
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2021
Extent: 1 Online-Ressource (113 Seiten)
Type: HochschulschriftLook up in the Integrated Authority File of the German National Library
Type: Doctoral thesis
Exam Date: 2021-07-12
Language: German
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-1981185920-382006
Abstract: Maillard-Prozesse führen bei der Zubereitung von Lebensmitteln sowie in vivo zu negativ assoziierten Proteinmodifikationen, den sogenannten Advanced Glycation Endproducts (AGEs). Die zelleigene Glycolyse, die ubiquitär im Cytoplasma lokalisiert ist, scheint die Hauptquelle von Methylglyoxal zu sein, einem reaktiven Intermediat innerhalb der Maillard-Reaktionskaskade. Mit der vorliegenden Arbeit wurden umfassende Kenntnisse über AGE-Gehalte in Backwaren und Bindegewebe sowie zugrundeliegende Bildungsmechanismen gewonnen. Für beide Matrices wurden effektive Protokolle zur Proteinextraktion, -solubilisierung und -hydrolyse entwickelt. Sehnenkollagen wurde auf sein AGE-Profil untersucht und die Verbindung MOLA als neuartiges Amid-AGE-Crosslink erstmalig in vivo identifiziert. Gleichzeitig wurde in Backwaren, speziell Weizenbrötchen und verschiedenen Brotsorten, ein breites AGE-Spektrum quantifiziert und eine Bestimmungsmethode für den Aromastoff 2-Acetyl-1-pyrrolin entwickelt.
Maillard processes in food or in vivo are connected to negatively associated protein modifications, so called Advanced Glycation Endproducts (AGEs). The cellular glycolysis, ubiquitously located in the cytoplasm, seems to be the main source of methylglyoxal, a highly reactive 1,2-dicarbonyl compound within the Maillard reaction cascade. In the present study, comprehensive mechanistic knowledge of AGE formation in both bakery products and collagen was gained. For both matrices, efficient protocols for protein extraction, solubilization and hydrolysis were developed. Connective tissue was profiled for collagen-bound AGEs and the glycation compound MOLA was identified as a novel amide AGE crosslink in vivo. In parallel, the portfolio of AGEs in wheat bread rolls and other bread types was significantly enlarged on a quantitative basis. In addition, a convenient quantitation method for the aroma compound 2-acetyl-1-pyrrolin was developed and successfully applied to various food matrices.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/38200
http://dx.doi.org/10.25673/37957
Open Access: Open access publication
License: In Copyright
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