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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/121
Title: Untersuchung zur strukturellen Verwandtschaft von Putrescin N-methyltransferase und Spermidinsynthase 1 aus Datura stramonium L.
Author(s): Biastoff, Stefan
Advisor(s): Dräger, Birgit, Prof. Dr.
Petersen, Maike, Prof. Dr.
Wessjohann, Ludger, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2010
Extent: Online-Ressource (IX, 133 Bl. = 3,00 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 10.02.2010
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-2365
Subjects: Alkaloide
Biosynthese
Chimäre
Mutagenese
Stechapfel
Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Die Putrescin N-methyltransferase (PMT) katalysiert die S-Adenosylmethionin (SAM)-abhängige Methylierung von Putrescin am Beginn der Biosynthese von Nicotin, Tropanalkaloiden und Nortropanen. PMT hat nur geringe Ähnlichkeit mit anderen Methyltransferasen und entwickelte sich vermutlich aus der ubiquitär vorkommenden Spermidinsynthase (SPDS). PMT und SPDS1 aus Datura stramonium (Gemeiner Stechapfel, Solanaceae) waren Gegenstand einer vergleichenden Untersuchung zur Proteinstruktur. Zur erleichterten Messung der PMT-Aktivität wurde ein enzymgekoppelter, colorimetrischer Test etabliert. Homologiemodelle von PMT und SPDS (Homodimere) zeigten eine gleichartige Proteinfaltung an, legten aber eine ganz unterschiedliche Bindeposition für Putrescin in den aktiven Zentren nahe. Kumulative Mutagenese von SPDS war nicht ausreichend, um PMT-Aktivität zu erzeugen. Erst mit dem Austausch der N-terminalen Proteindomänen zwischen PMT und SPDS ließ sich der Wechsel der katalytischen Funktion erreichen. Die Ausbildung eines PMT-typischen Bindebereichs für Putrescin wurde als essenzieller Schritt in der Evolution von PMT erkannt.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/6721
http://dx.doi.org/10.25673/121
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

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