Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/229
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dc.contributor.refereeStubbs, Milton T., Prof. Dr.-
dc.contributor.refereeDemuth, Hans U., Prof. Dr.-
dc.contributor.refereeSchomburg, Dietmar, Prof. Dr.-
dc.contributor.authorRuiz Carrillo, David-
dc.date.accessioned2018-09-24T08:22:44Z-
dc.date.available2018-09-24T08:22:44Z-
dc.date.issued2009-
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/6841-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/229-
dc.description.abstractProlyendopeptidase (PEP; EC 3.4.21.26) ist eine zytosolische monomere Serinprotease mit einer molekularen Masse von 80kDa, welche hauptsächlich prolinspezifisch ist. Zur Charakterisierung von relevanten Resten, die beim Aufbau der S1-S3–Bindetasche im aktiven Zentrum beteiligt sind, wurde eine Reihe von rekombinanten humanen PEP-Varianten dargestellt. Steady-State-Kinetik und MALDI-TOF-Massenspektrometrie wurden genutzt, um ein vollständiges Profil der katalytischen Eigenschaften von PEP zu erstellen. Dabei wurde die Spezifität des Enzyms für die C-terminale Spaltung von Cysteinresten gefunden. Die entscheidende Bedeutung der Arg643- und Trp595 -Reste für den Katalysemechanismus des Enzyms konnte bestätigt werden.-
dc.description.statementofresponsibilityby David Ruiz Carrillo-
dc.format.extentOnline-Ressource (127 Bl. = 2,46 mb)-
dc.language.isoeng-
dc.publisherUniversitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt-
dc.rights.urihttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/-
dc.subjectOnline-Publikation-
dc.subjectHochschulschrift-
dc.subject.ddc612.01-
dc.subject.ddc572-
dc.titleFunctional and kinetic characterization of the human post-proline cleaving enzyme prolyl oligopeptidase-
dcterms.dateAccepted17.12.2009-
dcterms.typeHochschulschrift-
dc.typePhDThesis-
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3:4-3528-
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg-
local.subject.keywordsProlyl Oligopeptidase; Post-Cystein-Spezifität; Peptidase-
local.subject.keywordsProlyl oligopeptidase; post-cysteine specificity; peptidaseeng
local.openaccesstrue-
dc.identifier.ppn635025205-
local.accessrights.dnbfree-
Appears in Collections:Humanphysiologie