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http://dx.doi.org/10.25673/229
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
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dc.contributor.referee | Stubbs, Milton T., Prof. Dr. | - |
dc.contributor.referee | Demuth, Hans U., Prof. Dr. | - |
dc.contributor.referee | Schomburg, Dietmar, Prof. Dr. | - |
dc.contributor.author | Ruiz Carrillo, David | - |
dc.date.accessioned | 2018-09-24T08:22:44Z | - |
dc.date.available | 2018-09-24T08:22:44Z | - |
dc.date.issued | 2009 | - |
dc.identifier.uri | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/6841 | - |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.25673/229 | - |
dc.description.abstract | Prolyendopeptidase (PEP; EC 3.4.21.26) ist eine zytosolische monomere Serinprotease mit einer molekularen Masse von 80kDa, welche hauptsächlich prolinspezifisch ist. Zur Charakterisierung von relevanten Resten, die beim Aufbau der S1-S3–Bindetasche im aktiven Zentrum beteiligt sind, wurde eine Reihe von rekombinanten humanen PEP-Varianten dargestellt. Steady-State-Kinetik und MALDI-TOF-Massenspektrometrie wurden genutzt, um ein vollständiges Profil der katalytischen Eigenschaften von PEP zu erstellen. Dabei wurde die Spezifität des Enzyms für die C-terminale Spaltung von Cysteinresten gefunden. Die entscheidende Bedeutung der Arg643- und Trp595 -Reste für den Katalysemechanismus des Enzyms konnte bestätigt werden. | - |
dc.description.statementofresponsibility | by David Ruiz Carrillo | - |
dc.format.extent | Online-Ressource (127 Bl. = 2,46 mb) | - |
dc.language.iso | eng | - |
dc.publisher | Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt | - |
dc.rights.uri | http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | - |
dc.subject | Online-Publikation | - |
dc.subject | Hochschulschrift | - |
dc.subject.ddc | 612.01 | - |
dc.subject.ddc | 572 | - |
dc.title | Functional and kinetic characterization of the human post-proline cleaving enzyme prolyl oligopeptidase | - |
dcterms.dateAccepted | 2009-12-17 | - |
dcterms.type | Hochschulschrift | - |
dc.type | PhDThesis | - |
dc.identifier.urn | urn:nbn:de:gbv:3:4-3528 | - |
local.publisher.universityOrInstitution | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg | - |
local.subject.keywords | Prolyl Oligopeptidase; Post-Cystein-Spezifität; Peptidase | - |
local.subject.keywords | Prolyl oligopeptidase; post-cysteine specificity; peptidase | eng |
local.openaccess | true | - |
dc.identifier.ppn | 635025205 | - |
local.accessrights.dnb | free | - |
Appears in Collections: | Humanphysiologie |
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Functional and kinetic characterization of the human post-proline cleaving enzyme prolyl oligopeptidase.pdf | 2.52 MB | Adobe PDF | View/Open |