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dc.contributor.refereeNies, D. H., Prof. Dr.-
dc.contributor.refereeKrauss, G. J., Prof. Dr.-
dc.contributor.refereeSaier, M. H., Prof. Dr.-
dc.contributor.authorRozycki, Torsten, von-
dc.date.accessioned2018-09-24T08:24:13Z-
dc.date.available2018-09-24T08:24:13Z-
dc.date.issued2009-
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/6922-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/303-
dc.description.abstractDie Genomsequenz des β-Proteobakteriums Cupriavidus metallidurans CH34 wurde mit denen einiger nah verwandter Proteobakterien verglichen. Viele wichtige Transportproteine, die für die Aufnahme von Nährstoffen oder essentiellen Kationen zuständig sind und auch viele essentielle Schwermetallentgiftungssysteme sind in den untersuchten Proteobakterien offenbar sehr weit verbreitet. Durch eine schrittweise evolutionäre Anpassung bestimmter Schwermetallresistenzdeterminanten ist C. metallidurans CH34 jedoch speziell an stark schwermetallbelastete Standorte angepaßt. Dabei beruht die ungewöhnliche genomische Flexibilität vieler entsprechender plasmidcodierter Determinanten auf stammspezifischen Genduplikationen und horizontalem Gentransfer. Viele plasmidständige Operons codieren hier zusätzliche Transporter mit einem z.T. abweichenden evolutionären Ursprung. Als integrales Membranprotein gehört YedZ (TC 9.B.43.) in Escherichia coli einer noch weitgehend uncharakterisierten Transporterfamilie (TC-Klasse 9) an. Die Sequenzähnlichkeit von Transmembransegmenten (TMSs) in YedZ deutet auf eine intragenomische Gentriplikation hin, wobei ein 2 TMS codierendes Segment zu den insgesamt 6 Transmembransegmenten der YedZ Transporterfamilie geführt hat. Die SbtA Transporterfamilie (TC 2.A.83) ist für die unspezifische Aufnahme von Hydrogencarbonat (HCO3-) in Cyanobacterien verantwortlich und sie dienen dabei der Anreicherung von CO2 als Substrat für die Ribulose Bisphosphate Carboxylase-Oxygenase (RuBisCO). Die zehn transmembranen Segmente (TMSs) in SbtA resultieren vermutlich aus einer Genduplikation, wobei beide Hälften eine entgegengesetzte Orientierung in der Membran besitzen.-
dc.description.statementofresponsibilityvon Torsten von Rozycki-
dc.format.extentOnline-Ressource (XII, 87 Bl., Anh. = 2,12 mb)-
dc.language.isoeng-
dc.publisherUniversitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt-
dc.rights.urihttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/-
dc.subjectOnline-Publikation-
dc.subjectHochschulschrift-
dc.subject.ddc571.752933-
dc.subject.ddc570-
dc.titleComputational investigations of divalent heavy metal ion homeostasis-
dcterms.dateAccepted2009-04-08-
dcterms.typeHochschulschrift-
dc.typePhDThesis-
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3:4-359-
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg-
local.subject.keywordsTransport, Evolution, Bioinformatik, Membranproteine, vergleichende Genomik, Cupriavidus metallidurans, Ralstonia, Alcaligenes, CH34, Metallresistenz-
local.subject.keywordsTransport, Evolution, Bioinformatics, Membrane proteins, comparative genomics, Cupriavidus metallidurans, Ralstonia, Alcaligenes, CH34, Metal resistance.eng
local.openaccesstrue-
dc.identifier.ppn600175006-
local.accessrights.dnbfree-
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