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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/43
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DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorLilie, Hauke, Dr.
dc.contributor.advisorSeckler, Robert, Prof. Dr.
dc.contributor.advisorStehle, Thilo, Prof. Dr.
dc.contributor.authorKlose, Thomas
dc.date.accessioned2018-09-24T08:24:47Z-
dc.date.available2018-09-24T08:24:47Z-
dc.date.issued2009
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/6949-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/43-
dc.description.abstractIn der vorliegenden Arbeit wurde der Assemblierungsmechanismus von VLPs des viralen Hüllproteins VP1 des Polyomavirus detailliert untersucht. Dies erfolgte durch Analyse der Capsidstabilität, der Dissemblierungsreaktion und der Assemblierungsreaktion von VLPs unter verschiedenen Bedingungen. Hierbei konnte mittels spektroskopischer und struktureller Methoden gezeigt werden, dass die Assemblierung von VLPs ein dreiphasiger Prozess ist, in welchem ein Intermediat gebildet wird. Das Intermediat konnte in strukturellen Untersuchungen als ein Partikel mit einer T=1 ikosaedralen Symmetrie aus 12 Pentameren identifiziert werden und stellt eine thermodynamisch instabile Form auf dem Assemblierungsweg des Capsides dar. Weiterhin konnte gezeigt werden, dass die Capsidstabilität von der Calciumkonzentration im umgebenden Medium und der Ausbildung von Disulfidbrücken abhängt. Die im Capsid gebundenen Calciumionen können hierbei nahezu vollständig mit dem umgebenden Puffer austauschen. Die Auflösung der Disulfidbrücken oder eine ihr vorgeschaltete Reaktion stellt den limitierenden Schritt der Dissemblierung von VLPs dar, welche mit einer Auflösung an Sekundärstruktur in den N- und C-terminalen Bereichen der einzelnen Capsomere einhergeht.
dc.description.statementofresponsibilityvon Thomas Klose
dc.format.extentOnline-Ressource (121 Bl. = 33,57 mb)
dc.language.isoger
dc.publisherUniversitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
dc.subjectOnline-Publikation
dc.subjectHochschulschrift
dc.subject.ddc579.2445
dc.subject.ddc572-
dc.titleKinetische und strukturelle Charakterisierung der Assemblierung von Polyoma VP1
dcterms.dateAccepted16.01.2009
dcterms.typeHochschulschrift
dc.typeDoctoral Thesis
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3:4-1610
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
local.subject.keywordsPolyoma Virus; VLP; Assemblierung; Stabilität; Einzelmolekuelspektrokopie; Cryo-Elektronen-Mikroskopie (Cryo-EM)
local.subject.keywordsPolyoma Virus; VLP; Assembly; Stability; Single Molecule Spectroscopie; Cryo Electron Microscopie (cryo-EM)eng
local.openaccesstrue-
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