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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/348
Title: Attractin - biochemische und funktionelle Charakterisierung
Author(s): Friedrich, Daniel
Advisor(s): Stubbs, M. T., Prof. Dr.
Hildebrandt, M., Prof. Dr.
Demuth, H.-U., Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2010
Extent: Online-Ressource (VII, 142 Bl. = 15,39 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 16.12.2010
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-4308
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Funktionsverlustmutationen des stark konservierten, Multidomänenproteins Attractin (Atrn) verursachen bei Tieren eine progressive spongiforme Neurodegeneration, Hypomyelinisierung, Vacuolenbildung, dunkle Fellpigmentierung, Hyperphagie sowie eine Erhöhung der basalen Metabolismusrate und der motorische Aktivität. Atrn wurde kontrovers als Enzym mit einer enzymatischen Aktivität sehr ähnlich der Dipeptidylpeptidase 4 (DP4) beschrieben. In dieser Arbeit wurde diese einzige beschriebene molekulare Funktion von Atrn untersucht. Nach Präparation von Atrn aus humanem Blutplasma, konnte gezeigt werden, dass Atrn mit einer DP4-ähnlichen Aktivität assoziiert ist, die sich hinsichtlich der elektrophoretischen Mobilität deutlich von bekannten Formen der DP4 unterscheidet. Die enzymatische Aktivität der Atrn-Präparationen wurde als identisch zur DP4 charakterisiert und durch N-terminale Sequenzierung nachgewiesen, dass das postulierte aktive Serin ein Bestandteil des Signalpeptides von Atrn ist und daher vom reifen Protein abgespalten wird. Mittels DP4-spezifischen Präparationsmethoden wurde gezeigt, dass das natürliche Atrn enzymatisch inaktiv ist und lediglich eine sehr geringe Verunreinigung durch DP4 vorliegt. Die rekombinante Expression aller Isoformen von Atrn bestätigte, dass Atrn nicht zu einer Hydrolyse physiologischer Substrate der DP4 in der Lage sein kann. Die mögliche Rolle von Atrn wird damit mehr denn je auf eine evolutionär konservierte Funktion als Adhäsionsprotein oder Rezeptor fokussiert und diese Funktion wurde in dieser Arbeit weiter untersucht.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/6973
http://dx.doi.org/10.25673/348
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

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