Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/82
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dc.contributor.refereeStubbs, Milton T., Prof. Dr.-
dc.contributor.refereeBaumann, Ulrich, Prof. Dr.-
dc.contributor.refereeUlbrich-Hofmann, Renate, Prof. Dr.-
dc.contributor.authorMenzel, Anja-
dc.date.accessioned2018-09-24T08:30:25Z-
dc.date.available2018-09-24T08:30:25Z-
dc.date.issued2009-
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7179-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/82-
dc.description.abstractVarianten von bovinem Trypsin, die entwickelt wurden, um die Bindeeigenschaften von Inhibitoren an Faktor Xa, einem zentralen Enzym der Blutgerinnung, zu emulieren, wurden mittels NMR-Spektroskopie und DSC untersucht. Weiterhin wurden Komplexe aus diesen Varianten und dem makromolekularen Proteaseinhibitor Eglin C hergestellt. Diese Proteinkomplexe wurden dann mittels ITC und Röntgenkristallstrukturanalyse untersucht. Die erhaltenen Ergebnisse zeigen unter anderem, dass die beobachteten unterschiedlichen Bindungsaffinitäten und die enthalpischen bzw. entropischen Beiträge zur Bindung von Eglin C an die Trypsin-Varianten mit strukturellen Änderungen in zwei Schleifen in den Ligandenbindetaschen der Trypsin-Varianten bilden, korrelieren. Diese Daten stehen im Einklang mit früheren Untersuchungen an niedermolekularen Inhibitoren des Gerinnungsfaktors Xa.-
dc.description.statementofresponsibilityvon Anja Menzel-
dc.format.extentOnline-Ressource (151 S. = 2,81 mb)-
dc.language.isoger-
dc.publisherUniversitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt-
dc.rights.urihttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/-
dc.subjectTrypsin-
dc.subjectVariation-
dc.subjectBlutgerinnung-
dc.subjectOnline-Publikation-
dc.subjectHochschulschrift-
dc.subject.ddc572.764-
dc.subject.ddc572-
dc.titleFlexibilität und Spezifität in Protein-Protein-Wechselwirkungen am Beispiel der Komplexbildung von Trypsin-Varianten und dem Proteaseinhibitor Eglin C-
dcterms.dateAccepted22.12.2009-
dcterms.typeHochschulschrift-
dc.typePhDThesis-
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3:4-1998-
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg-
local.subject.keywordsSerinproteasen; Trypsin; Faktor Xa; Eglin C; Protein-Ligand-Wechselwirkungen; Röntgenkristallstrukturanalyse; ITC-
local.subject.keywordsSerine proteases; Trypsin; Factor Xa; Eglin C; Protein-Ligand-Interactions; X-ray crystallography; ITC.eng
local.openaccesstrue-
dc.identifier.ppn616903499-
local.accessrights.dnbfree-
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