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dc.contributor.refereeStubbs, Milton T., Prof. Dr.-
dc.contributor.refereeBalbach, Jochen, Prof. Dr.-
dc.contributor.refereeReinstein, Jochen, PD Dr.-
dc.contributor.authorHaupt, Caroline-
dc.date.accessioned2018-09-24T08:30:38Z-
dc.date.available2018-09-24T08:30:38Z-
dc.date.issued2009-
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7187-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/90-
dc.description.abstractDer Proteinfaltungshelfer SlyD(1-165) (SlyD*) aus E. coli zeigt sowohl PPIase- als auch Chaperonaktivität. Die thermodynamische Stabilität wurde mit Hilfe harnstoffinduzierter Entfaltungsübergänge und Amidprotonenaustauschexperimenten untersucht; sie wird durch die beiden individuellen Domänen (FKBP- und IF-Domäne) in SlyD* bestimmt. Ein hoch affines Metallbindemotiv, welches für extreme Stabilisierung sorgt, wurde in den zu SlyD homologen FKBPs als einzigartige neue strukturelle und funktionelle Einheit gefunden. Als Chaperon bindet SlyD* entfaltete, teilweise gefaltete und aggregationsanfällige Proteine über die IF-Domäne. Die PPIase-Funktion wurde über Echtzeit-NMR-Messungen während der Rückfaltung der RNase T1 (S54G/P55N) verfolgt. Die Interaktionsseiten während der Katalyse der Prolylisomerisierung wurden sowohl auf Enzymebene als auch auf Substratebene charakterisiert. Das Rückgrat des transienten Faltungsintermediates konnte in einem 5-stündigen 3D BEST-HNCA zugeordnet werden.-
dc.description.statementofresponsibilityvon Caroline Haupt-
dc.format.extentOnline-Ressource (III, 197 S. = 16,72 mb)-
dc.language.isoger-
dc.publisherUniversitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt-
dc.subjectProteinfaltung-
dc.subjectOnline-Publikation-
dc.subjectHochschulschrift-
dc.subject.ddc572.63329342-
dc.subject.ddc572-
dc.titleEnzym-Substrat-Erkennung in katalysierten Proteinfaltungsreaktionen-
dcterms.dateAccepted21.12.2009-
dcterms.typeHochschulschrift-
dc.typeDoctoral Thesis-
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3:4-2050-
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg-
local.subject.keywordsSlyD*; RNase T1 (S54G/P55N); Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerisierung; PPIase; Chaperon; Faltungsintermediat; Echtzeit-NMR-Spektroskopie; Ni2+-Bindung-
local.subject.keywordsSlyD*; RNase T1 (S54G/P55N); peptidyl-prolyl-cis/trans-isomerization; PPIase; chaperone; folding intermediate; real-time NMR spectroscopy; Ni2+ binding.eng
local.openaccesstrue-
dc.identifier.ppn617366977-
local.accessrights.dnbfree-
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