Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/111
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.refereeBrandsch, Matthias, PD Dr.-
dc.contributor.refereeRudolph, Rainer, Prof. Dr.-
dc.contributor.refereeKoepsell, Hermann, Prof. Dr.-
dc.contributor.authorDorn, Madlen-
dc.date.accessioned2018-09-24T08:31:17Z-
dc.date.available2018-09-24T08:31:17Z-
dc.date.issued2009-
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7208-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/111-
dc.description.abstractDer H+/Aminosäure-Cotransporter hPAT1 wird überwiegend in der apikalen Membran von Darmepithelzellen exprimiert und ist neben anderen Transportsystemen für die Absorption von Aminosäuren nach luminalem Proteinverdau verantwortlich. Neben den physiologischen Substraten werden auch pharmazeutisch relevante Wirkstoffe mit ähnlicher Grundstruktur von hPAT1 akzeptiert, wodurch die orale Gabe GABA-verwandter Wirkstoffe sowie anderer drugs und prodrugs ermöglicht wird. Um das Membranprotein rekombinant, in für die Strukturaufklärung ausreichenden Mengen herzustellen, wurde das E. coli-Expressionssystem und ein zellfreies Expressionssystem, basierend auf einem E. coli-Lysat, verwendet. Weiterhin wurde über zielgerichtete Mutagenesestudien die Funktion der extrazellulär gelegenen Cysteinreste und Glykosylierungsstellen untersucht. Nach heterologer Expression und Charakterisierung der generierten Mutanten in HRPE-Zellen und Xenopus laevis Oozyten konnte eine essentielle Disulfidbrücke zwischen Cys180 und Cys329 in hPAT1 identifiziert werden. Des Weiteren wurde gezeigt, dass der Transporter in vivo an den Asparaginresten N174, N183 und N470 glykosyliert wird.-
dc.description.statementofresponsibilityvon Madlen Dorn-
dc.format.extentOnline-Ressource (134 Bl. = 3,20 mb)-
dc.language.isoger-
dc.publisherUniversitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt-
dc.subjectBiochemie-
dc.subjectGlatter Krallenfrosch-
dc.subjectDarmepithel-
dc.subjectAminosäurentransport-
dc.subjectOnline-Publikation-
dc.subjectHochschulschrift-
dc.subject.ddc612.01-
dc.subject.ddc572-
dc.titleRekombinante Expression und Identifizierung essentieller Strukturelemente des humanen H+-Aminosäure-Cotransporters hPAT1-
dcterms.dateAccepted18.12.2009-
dcterms.typeHochschulschrift-
dc.typeDoctoral Thesis-
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3:4-2253-
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg-
local.subject.keywordshPAT1; E. coli; zellfreie Expression; HRPE-Zellen; Xenopus laevis; Oozyten; Cysteine; Disulfidbrücke; Biotinylierung; Glykosylierung-
local.subject.keywordshPAT1; E. coli; cell free expression; HRPE cells; Xenopus laevis; oocyte; cysteines; disulfide bridge; biotinylation; glycosylationeng
local.openaccesstrue-
dc.identifier.ppn62031382X-
local.accessrights.dnbfree-
Appears in Collections:Humanphysiologie



Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.