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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/586
Title: Substrate and positional specifity in cation dependent O-methyltransferases
Author(s): Kopycki, Jakub
Advisor(s): Stubbs, M. T., Prof. Dr.
Sträter, Udo, Prof. Dr.
Ferrer, J.-L., PD. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2009
Extent: Online-Ressource (VII, 100 Bl. = 18,20 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 03.03.2009
Language: English
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-994
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Pflanzliche S-Adenosyl-Methionin abhängig Klass I O-methyltransferasen (OMTs) sind abhängig von bivalenten Kationen und stark spezifisch für die Position Meta der aromatischen vicinalen Hydroxygruppen. Während die primäre Aktivität dieser Klass I Enzyme eine Methylierung von Kaffoyl-Coenzym A ist, eine bestimmte Untergruppe ist in der Lage ein breiteres Spektrum der Substrate zu methylieren. Die beobachtete breite Substratspezifität ist in zwei Regionen angesiedelt: N-terminalen Abschnitt und einer flexiblen loop-Region am C-terminalen Ende. Strukturelle und biochemische Daten basierenden auf ortsspezifischer Mutagenese und Proteindomäne Wechsel zwischen zwei Enzymtypen beweisen, dass sehr kleine topologische Veränderungen der sonst hochkonservierten 3-D Strukturen ausreichend sind, um zwischen dem enzymatischen Generalisten und dem enzymatischen Spezialisten zu unterscheiden. Die Sequenz von dem Cyanobakterium Synechocystis sp. strain PCC 6803 slr0095 Gen kodiert ein Enzym, der als Kationen und S-Adenosyl-Methionin abhängig O-methyltransferase (SynOMT) klassifiziert wurde. Die Substratspezifität der SynOMT war ähnlich wie den CCoAOMT-like Proteine von Pflanzen und Saugetieren, die ein breites Spektrum der Hydroxyzimtsäuren und Flavonoiden als Substrate akzeptieren. Im Gegensatz zu bekannten Pflanzenenzymen SynOMT methyliert auch die Position Para der Hydroxyzimtsäuren wie 5-Hydroxyferulasäure und 3,4,5-Trihydroxyzimtsäure, was in einer Formierung der neuen chemische Verbindungen resultiert. Die Kristallstruktur von der SynOMT zeigt, dass Aktives Zentrum zwei alternative Positionen von der Substrat erlaubt. Lys3 in der Nähe des N-Terminus des rekombinanten Proteins erscheint eine Schlüsselrolle in der Enzymaktivität zu spielen. Mögliche Folgen dieser Resultate bezüglich der Modifikation der Prekursoren der Polymere wie Lignin werden diskutiert.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7414
http://dx.doi.org/10.25673/586
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

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