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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1223
Title: Characterization of the radical SAM domain of the Elp3 subunit in yeast and plant Elongator complexes
Author(s): Onuma, Osita Fidelis
Advisor(s): Breunig, Karin, Prof. Dr.
Sawers, Gary, Prof. Dr.
Pierik, Antonio, Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2011
Extent: Online-Ressource (XVI, 171 S. = 5,35 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 14.12.2011
Language: English
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-6704
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Der Elongator-Komplex ist von Archaea bis zum Menschen konserviert und notwendig für eine Uridin-Modifizierung in der Wobbleposition von tRNAs, wie für in Hefe, Pflanzen und Caenorhabditis elegans gezeigt wurde. Seine Elp3 Untereinheit enthält eine gut charakterisierte Histon-Acetyltransferase (HAT) Domäne und eine zweite Domäne, welche signifikante Sequenz-Ähnlichkeit zu der Radikal-SAM-Enzym Superfamilie aufweist. Um die Funktion der Radikal-SAM-Domäne zu analysieren, wurde Elp3 aus Arabidopsis und Hefe rekombinant in E. coli exprimiert, aus inclusion bodies rückgefaltet und die Bindung mindestens eines [Fe-S] Clusters nachgewiesen. Verhinderung der Cluster-Bindung durch Cystein-Mutationen führte zu einem Ausfall der Elongatorfunktion in vivo unter Beibehaltung der strukturellen Integrität des Elongator-Komplexes. Dieser Befund deutet auf eine mögliche katalytische Funktion der Radikal-SAM-Domäne hin. Es wird vorgeschlagen, dass Elp3 neben Acetyltransfer die Bildung eines Adenosyl-Radikals vermittelt, das für die 5’-methoxycarbonylmethyl (mcm5)- und 5’-carbamoylmethyl(ncm5)-Modifikation am Uridin 34 einiger tRNA Species wichtig ist.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7495
http://dx.doi.org/10.25673/1223
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

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