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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/651
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dc.contributor.advisorPietzsch, Markus, Prof. Dr.
dc.contributor.advisorRau, Udo, Prof. Dr.
dc.contributor.authorSommer, Christian
dc.date.accessioned2018-09-24T10:40:05Z-
dc.date.available2018-09-24T10:40:05Z-
dc.date.issued2012
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7551-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/651-
dc.description.abstractMikrobielle Transglutaminase (MTG) wird aufgrund ihrer Eigenschaft Proteine querzuvernetzen in der Lebensmittel- und Biotechnologieindustrie häufig eingesetzt. In der vorliegenden Arbeit wurde ein Fed Batch Fermentationsverfahren zur Produktion der MTG mittels Design of Experiment entwickelt. In der finalen Fermentation wurden 1438 UMTG L-1 h-1 erreicht, dies entspricht einer 175 % höheren Ausbeute als die höchste bisher veröffentlichte Ausbeute (extrazellulare Produktion mittels Corynebacterium ammoniagenes). Proteinase K wurde für die Aktivierung der MTG eingesetzt. Dies ermöglichte eine einfache IMAC Reinigung im Anschluss im Gegensatz zu den bisherigen Methoden. Die hohe Substrat- und Regiospezifität der MTG wurde bisher noch nicht im Detail untersucht. In der vorliegenden Arbeit wurde der Einfluss der flankierenden Aminosäuren um ein Glutaminrest auf die MTG Subtrat Spezifität mittels einer immobilisierten Tripeptidbibliothek untersucht. Es konnte ein stark positiver Einfluss von hydrophoben und basischen Aminosäuren insbesondere von Arginin, Tyrosin und Tryptophan nachgewiesen werden.
dc.description.statementofresponsibilityvon Christian Sommer
dc.format.extentOnline-Ressource (90 Bl. = 1,74 mb)
dc.language.isoeng
dc.publisherUniversitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
dc.subjectProteinglutamin-Glutamyltransferase
dc.subjectFermentation
dc.subjectOnline-Publikation
dc.subjectHochschulschrift
dc.subject.ddc620-
dc.titleInvestigations of the production, purification, activation and characterization of novel, recombinant, highly active Transglutaminases
dcterms.dateAccepted28.02.2012
dcterms.typeHochschulschrift
dc.typeDoctoral Thesis
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3:4-7285
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
local.subject.keywordsmikrobielle Transglutaminase; MTG; lösliche Enzymüberproduktion in E. Coli; Hochzelldichte Fed Batch Fermentation; modellbasierte Optimierung; Proteinase K Aktivierung; IMAC Reinigung; Subtrate Spezifität der MTG; Screening mittels immobilisierter Tripeptidbibliothek
local.subject.keywordsmicrobial transglutaminase; MTG; soluble enzyme overexpression in E. coli; high cell density fed batch cultivation; Model based optimization; Proteinase K activation; IMAC purification; substrate specificity of MTG; immobilized tripeptide library screeningeng
local.openaccesstrue-
Appears in Collections:Ingenieurwissenschaften und zugeordnete Tätigkeitenn

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