Skip navigation
Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/680
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorUlrich, J., Prof. Dr. Dr.
dc.contributor.advisorSchulte, G., Prof. Dr.
dc.contributor.authorMüller, Claudia
dc.date.accessioned2018-09-24T10:40:42Z-
dc.date.available2018-09-24T10:40:42Z-
dc.date.issued2012
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7580-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/680-
dc.description.abstractProteinkristalle gewinnen bei therapeutischen (z.B. Insulin) sowie bei industriellen Anwendungen (Medikamente, Lebensmittelzusatzstoffe, Konservierungsmittel, Waschmittel-zusätze etc.) immer mehr an Bedeutung. Zudem stellt die Proteinkristallisation auch einen wichtigen Prozessschritt bei der Proteinaufreinigung dar. Lysozymkristalle unterschiedlicher Morphologien wurden als Model-Proteinkristalle verwendet und mit verschiedenster Analytik untersucht. Lysozymkristalle konnten als „Multi-Komponenten“-Systeme identifiziert werden. Die Tetragonalen, die HTO (high temperature orthorhombic) und die LTO (low temperature orthorhombic) Kristalle des Lysozyms haben vier Hauptbestandteile (Protein, Kristallwasser, freiem diffusionsfähigem Wasser einschließlich Puffer, Kristallisationshilfsmittel), jedoch variieren sie in ihren Massenanteilen, sodass sie im Sinne von Polymorphen nicht miteinander verglichen werden dürfen. Demzufolge ist es falsch, die Löslichkeiten der Tetragonalen, der HTO zusammen oder mit den Löslichkeiten der LTO Morphologie in einem Phasendiagram darzustellen bzw. zu vergleichen. Zudem wurde ein ungewöhnliches Auflöseverhalten beobachtet, was aufgrund der komplexen Proteinkristallzusammensetzung nicht überraschend ist. Das Auflösen von Lysozymkristallen erfolgt durch die Bildung eines „skelettartigen“ Kristallkörpers, der in einzelne Kristallfragmente zerfällt, die sich anschließend auflösen. Erklärungsansätze zum Auflöse-Phänomen von Lysozymkristallen, welches sich je nach Bedingungen auch verändern kann, werden diskutiert.
dc.description.statementofresponsibilityvon Claudia Müller
dc.format.extentOnline-Ressource (154 S. = 3,55 mb)
dc.language.isoeng
dc.publisherUniversitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
dc.subjectKristallkörper
dc.subjectStoffeigenschaft
dc.subjectOnline-Publikation
dc.subjectHochschulschrift
dc.subject.ddc620-
dc.titleHow to describe protein crystals correctly? - case study of lysozyme crystals
dcterms.dateAccepted18.04.2012
dcterms.typeHochschulschrift
dc.typeDoctoral Thesis
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3:4-7611
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
local.subject.keywordsProteinkristallisation; Lysozymkristall; Polymorphismus; Solvate; Kristallzusammensetzung; Tetragonal Morphologie; HTO (High Temperature Orthorhombic) Morphologie; LTO (Low Temperature Orthorhombic) Morphologie; Löslichkeit; Auflösung
local.subject.keywordsprotein crystallization; lysozyme crystal; polymorphism; solvates; crystal composition; Tetragonal morphology; HTO (High Temperature Orthorhombic) morphology; LTO (Low Temperature Orthorhombic) morphology; solubility; dissolutioneng
local.openaccesstrue-
Appears in Collections:Ingenieurwissenschaften und zugeordnete Tätigkeitenn

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Dissertation 18.04.2012 Claudia Müller .pdf3.64 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open
Show simple item record BibTeX EndNote


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.