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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1425
Title: Identifizierung und strukturelle Charakterisierung von Protein-Protein-Interaktionen des Formiatstoffwechsels in Escherichia coli mittels Massenspektrometrie-basierter Methoden
Author(s): Zorn, Michael
Referee(s): Sinz, Andrea, Prof. Dr.
Sawers, Robert Gary, Prof. Dr.
Meiler, Jens, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2015
Extent: Online-Ressource (193 Bl. = 5,86 mb)
Type: Hochschulschrift
Type: Doctoral Thesis
Exam Date: 27.02.2015
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-14025
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Im Rahmen dieser Doktorarbeit erfolgte die Identifizierung und strukturelle Charakterisierung von Protein-Protein-Interaktionen des Formiatstoffwechsels in Escherichia coli mittelsMassenspektrometrie (MS)-basierter Methoden. Ein Ziel dieser Arbeit war die Aufklärung von zellwandständigen Bindungspartnern der Fdh-N und Fdh-O. Für die identifizierten Fdh-Bindungspartner Chaperon Skp, L, D-Transpeptidase ErfK, Oligopeptid-Bindeprotein OppA und dem Chaperon TolB erfolgte die Aufklärung der Grenzflächenregionen der Fdh/Protein-Komplexe. Dadurch wurden detaillierte strukturelle und funktionelle Einblicke in die Mechanismen gewonnen, die eine Nachreifung der komplexen, aus mehreren Untereinheiten bestehenden Enzyme, Fdh-N und Fdh-O im Periplasma von E. coli unterstützen. Ein weiterer Teil dieser Arbeit behandelt die strukturelle Charakterisierung des FocA/PflB-Komplexes und dessen Einfluss auf die Regulation des Formiattransportes.
In this thesis, protein-protein-interactions in the formate metabolism of Escherichia coli were identified and structurally characterized by mass spectrometry (MS)-based methods. One aim was to shed light on the interactions of Fdh-N and Fdh-O with proteins of the cell wall. For four identified Fdh-binding partners, namely the chaperone Skp, the L, D-transpeptidase ErfK, the oligopeptide binding protein OppA, and the chaperone TolB, interface regions within the Fdh/protein complexes were mapped. Detailed structural and functional insights into the mechanisms that support the post-maturation of the multi-subunit enzymes Fdh-N and Fdh-O in the periplasm of E. coli were obtained. Another part of this work deals with the structural characterization of the FocA/PflB complex and its regulatory effect on formate transport.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8196
http://dx.doi.org/10.25673/1425
Open Access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

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