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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1494
Title: Biophysikalische Charakterisierung der Proteinfaltung und Lipidinteraktion der humanen AmphiphysinII/Bin1 N-BAR-Domäne
Author(s): Gruber, Tobias
Advisor(s): Golbik, Ralph, PD Dr.
Balbach, Jochen, Prof. Dr.
Seckler, Robert, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2015
Extent: Online-Ressource (161 Bl. = 6,71 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 27.04.2015
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-14761
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: In der vorliegenden Arbeit wurde der Proteinfaltungsweg und die Lipidinteraktion der dimeren, humanen AmphiphysinII/Bin1 N-BAR-Domäne mit verschiedenen biophysikalischen Methoden untersucht. Die Proteinfaltung der N-BAR-Domäne zeigt ein sehr komplexes Verhalten. Die Dimerisierungsphase kann als Hauptfaltungsphase beschrieben werden und ist mit verschiedenen spektroskopischen Methoden sichtbar. Durch Doppel- und Dreifachsprungexperimente wurde ein paralleler Faltungsweg identifiziert, in denen die beiden Wege sich durch eine unterschiedliche Prolylkonformation unterscheiden. Die Lipidinteraktion wurde durch Langmuir-Filmwaagemessungen und Transmissionselektronenmikroskopie untersucht. Hierbei zeigt sich, dass die N-BAR-Domäne keine Präferenz für die Lipidkopfgruppe zeigt, sondern das Bindungsverhalten alleine durch die Konzentration der negativen Ladung an der Lipidkopfgruppe beeinflusst wird. Weiterhin wurde eine mögliche Bindung zwischen der N-terminalen N-BAR-Domäne und der C-terminalen SH3-Domäne des AmphiphysinII/Bin1 Proteins beschrieben.
This thesis describes the protein folding pathway and the lipid interaction of the dimeric, human AmphiphysinII/Bin1 N-BAR domain investigated with different biophysical methods. The folding pathway of the N-BAR domain shows a complex behavior. The dimerisation phase can be described as the main folding phase and is detected by different spectroscopic methods. Using double- and triple jump experiments a parallel folding pathway has been identified, while both pathways differ in their prolyl conformation. The lipid interaction was studied using the Langmuir film balance technique and transmission electron microscopy. It could be shown that lipid binding is independent of the lipid headgroup, it is only dependent on the concentration of lipids with negatively charged headgroups. In addition, a possible binding between the N-terminal N-BAR domain and the C-terminal SH3 domain from the AmphiphysinII/Bin1 protein is described.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8265
http://dx.doi.org/10.25673/1494
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

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