Skip navigation
Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1555
Title: Homology modelling, virtual screening and evolutionary analyses of plant enzymes metabolising putrescine
Author(s): Fischer, Juliane
Advisor(s): Dräger, Birgit, Prof. Dr.
Brandt, Wolfgang, PD Dr.
Ober, Dietrich, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2015
Extent: Online-Ressource (191 Bl. = 104,92 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 04.08.2015
Language: English
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-15372
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: In Pflanzen kann Putrescin sowohl in Spermidin als auch in N-Methylputrescin mithilfe von Transferasen umgewandelt werden. Spermidinsynthasen und Putrescin N-Methyltransferasen nutzen mit Putrescin dasselbe Substrat aber unterschiedliche Cosubstrate. Mit strukturellen und funktionellen Untersuchungen wurde die evolutionäre Beziehung beider Transferasen untersucht. N-Methylputrescin ist zudem das Ausgangsmolekül für die Tropinonbiosynthese. Tropinon wird von zwei Tropinonreduktasen entweder zu Tropin oder Pseudotropin reduziert. Bisher wurden in Arabidopsis thaliana weder Tropinonreduktasen noch Tropan- oder Nortropanalkaloide gefunden. Allerdings existieren in A. thaliana Tropinonreduktase-ähnliche Enzyme, deren Funktion bisher unbekannt ist. Mit Homologiemodellen und virtuellem Screening wurden Hinweise für ihre Funktion gefunden. Diese theoretischen Untersuchungen wurden hierbei durch experimentelle Arbeiten unterstützt.
In plants, putrescine is either aminopropylated to yield spermidine or methylated to afford Nmethylputrescine by the action of different enzymes, namely spermidine synthases or putrescine Nmethyltransferases, which use different cosubstrates. Based on functional and structural investigations, both transferases were analysed for their evolutionary relationships. Moreover, N-methylputrescine is the starter molecule for tropinone biosynthesis. Tropinone is reduced to either tropine or pseudotropine by the action of two different tropinone reductases. In A. thaliana, neither tropinone reductases nor tropane or nortropane alkaloids were found so far. Nevertheless, tropinone reductase-like enzymes were identified in A. thaliana with functions unknown until now. With the help of homology models and virtual screening, hints concerning their putative function were found. These theoretical analyses were supported by experimental work.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8326
http://dx.doi.org/10.25673/1555
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
20150920_Fischer_thesis_Veroeffentlichung_110MB.pdf107.44 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open
Show full item record BibTeX EndNote


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.