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dc.contributor.refereeZierz, Stephan, Prof. Dr.-
dc.contributor.refereeHorstkorte, Rüdiger, Prof. Dr.-
dc.contributor.refereeYoung, Peter, Prof. Dr.-
dc.contributor.authorApitz, Thekla-
dc.date.accessioned2018-09-24T11:29:31Z-
dc.date.available2018-09-24T11:29:31Z-
dc.date.issued2015-
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8412-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/1641-
dc.description.abstractEinleitung: Pathognomonisches Charakteristikum der Skelettmuskulatur von Patienten der Glycogenose McArdle ist eine nahezu fehlende Laktatproduktion, wohingegen Ammoniak in außergewöhnlich großen Mengen freigesetzt wird. Ammoniak wird hauptsächlich generiert durch die Reaktionen der Enzyme AMP-Deaminase (AMPD) und Adenylatkinase (AK). Mehoden: Die Aktivitäten der Enzyme AMPD und AK wurden in Muskelhomogenaten von McArdle-Patienten und Kontrollen gemessen. Daneben wurden die Aktivitäten der Housekeepingenzyme Phosphoglucoisomerase (PGI) und Citratsynthase (CS) ermittelt. Ergebnisse: In der Aktivitätshöhe der beiden Enzyme AMPD und AK existierte kein Unterschied. Die Aktivitäten der Housekeepingenzyme in der Patientengruppe überwogen signifikant die der Kontrollen. Schlussfolgerung: Die hohe Ammoniakproduktion bei McArdle-Patienten basiert nicht auf einer Induktion eines der Enzyme AMPD oder AK. Vielmehr scheint dieses Phänomen auf veränderten kinetischen Mechanismen zu beruhen.-
dc.description.abstractIntroduction: In patients of the glycogenosis McArdle, hardly any lactate is released from skeletal muscle during physical activity while there is a huge ammonia production. Formation of ammonia is catalysed by AMP deaminase (AMPD) adenylate kinase (AK). Methods: Enzyme activities (the above mentioned along with housekeeping enzymes phosphoglucoisomerase (PGI) and citrate synthase (CS)) were measured in genetically confirmed McArdle patients and healthy controls. Results: There was no difference between the activities of AMPD and AK. The activities of PGI and CS were significantly higher in patients. Conclusions: High ammonia production in McArdle patients is not based on enzyme induction of AMPD and AK but possibly due to kinetic activation of the enzyme AMPD and/or AK.eng
dc.description.statementofresponsibilityvorgelegt von Thekla Apitz-
dc.format.extent1 Online-Ressource (76 Blatt = 1,03 MB)-
dc.language.isoger-
dc.publisherUniversitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt-
dc.rights.urihttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/-
dc.subjectOnline-Publikation-
dc.subjectHochschulschrift-
dc.subject.ddc616-
dc.titleEnzymaktivitäten der AMP-Deaminase und Adenylatkinase im Skelettmuskel von Patienten der McArdle-Myopathie-
dcterms.dateAccepted22.09.2015-
dcterms.typeHochschulschrift-
dc.typePhDThesis-
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3:4-16272-
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg-
local.subject.keywordsGlycogenose; McArdle; Ammoniak; AMP-Deaminase; Adenylatkinase-
local.subject.keywordsglycogenosis; McArdle; ammonia; AMP deaminase; adenylate kinaseeng
local.openaccesstrue-
dc.identifier.ppn845535021-
local.accessrights.dnbfree-
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