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http://dx.doi.org/10.25673/1777
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
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dc.contributor.referee | Lilie, Hauke, PD Dr. | - |
dc.contributor.referee | Balbach, Jochen, Prof. Dr. | - |
dc.contributor.referee | Huster, Daniel, Prof. Dr. | - |
dc.contributor.author | Henze, Mathias | - |
dc.date.accessioned | 2018-09-24T11:31:49Z | - |
dc.date.available | 2018-09-24T11:31:49Z | - |
dc.date.issued | 2016 | - |
dc.identifier.uri | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8548 | - |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.25673/1777 | - |
dc.description.abstract | Die humane Parathormon-Rezeptorfamilie besteht aus den Peptidliganden Parathormon (PTH), Parathormon-related Protein (PTHrP) und Tuberoinfundibular Peptid aus 39 Aminosäuren (TIP 39), sowie den Klasse B G-Protein gekoppelten Rezeptoren (GPCRs) Parathormon-Rezeptor 1 und 2 (PTHR1, PTHR2). Für eine strukturelle und funktionelle Charakterisierung der einzelnen Moleküle, konnte hier mit Hilfe der SUMO-Fusionsmethode, erstmalig eine leistungsstarke rekombinante Herstellung von PTH (1-84), PTH (15-34), TIP 39 und der N-terminalen extrazellulären Domäne des PTHR2 (ECD-PTHR2) erreicht und diese für Ligandenbindungsstudien, sowie NMR-spektroskopische Analysen zugänglich gemacht werden. Aufbauend auf dieser Grundlage wurde ein neuer Weg zur GPCR-Regulation, durch posttranslationale Phosphorylierung der Liganden identifiziert und neue Sturktur- und Funktionsbeziehungen für ECD-PTHR2 gegenüber ihren spezifischen Liganden PTH und TIP 39 charakterisiert. Damit ist eine Voraussetzung für eine zukünftige detailierte Analyse von Rezeptor-Ligand-Wechselwirkungen und Selektionsprozessen für GPCRs geschaffen. | - |
dc.description.abstract | The three peptide ligands parathyroid hormone (PTH), the related protein (PTHrP) and tuberoinfundibular peptide (TIP 39) and the two class B G-protein coupled receptors (GPCRs) parathyroid hormone receptor 1 and 2 (PTHR1, PTHR2) compose the human parathyroid hormone receptor family. As foundation to characterise the interaction of PTHR1 and PTHR2 as well as their ligands on a molecular and structural height, within this thesis protocols were developed which allow a recombinant and high performance production of PTH ligands, TIP 39 and of the N-terminal extracellular domain of PTHR2 (ECD-PTHR2) by using SUMO-fusion approach. This important prerequisite made molecules suitable for ligand binding studies and NMR spectroscopic characterisation. In order a novel possebility for GPCR regulation was identified, via posttranslationally modification of ligands. Additionally the new structural and functional insights of ECD-PTHR2 bind to its ligands PTH and TIP 39 will help to receive detailed comprehension for receptor binding mechanism and selectivity at GPCR signaling. | eng |
dc.description.statementofresponsibility | vorgelegt von Mathias Henze | - |
dc.format.extent | 1 Online-Ressource (176 Blatt = 18,53 MB) | - |
dc.language.iso | ger | - |
dc.publisher | Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt | - |
dc.rights.uri | http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | - |
dc.subject.ddc | 572 | - |
dc.title | Die humanen Parathormon-Rezeptoren 1 und 2 - heterologe Expression und Charakterisierung von Peptidliganden und ihrer extrazellulären Bindungsdomänen | - |
dcterms.dateAccepted | 2016-06-22 | - |
dcterms.type | Hochschulschrift | - |
dc.type | PhDThesis | - |
dc.identifier.urn | urn:nbn:de:gbv:3:4-17702 | - |
local.publisher.universityOrInstitution | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg | - |
local.subject.keywords | GPCRs; PTHR1; PTHR2; PTH; TIP 39; SUMO-Fusionsmethode; ECD-PTHR2; posttranslationale Phosphorylierung; NMR-Spektroskopie | - |
local.subject.keywords | GPCRs; PTHR1; PTHR2; PTH; TIP 39; SUMO-fusion; ECD-PTHR2; posttranslationally modification; NMR | eng |
local.openaccess | true | - |
dc.identifier.ppn | 863301797 | - |
local.accessrights.dnb | free | - |
Appears in Collections: | Biochemie |
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