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dc.contributor.refereeHüttelmaier, Stefan-
dc.contributor.refereeBehrens, Sven-Erik-
dc.contributor.refereeNiessing, Dierk-
dc.contributor.authorWächter, Kristin-
dc.date.accessioned2018-09-24T11:34:30Z-
dc.date.available2018-09-24T11:34:30Z-
dc.date.issued2016-
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8667-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/1896-
dc.description.abstractIn dieser Arbeit wurde durch vergleichende in vitro Filterbindungsstudien der IGF2BP Paralogen eine Beteiligung aller vier KH-Domänen an der Assoziation mit den RNA-Substraten ACTB und MYC festgestellt. Weiterführende Analysen ergaben, dass alle KH-Domänen der IGF2BP Paralogen wichtige funktionelle Einheiten für die zytoplasmatische Lokalisation, Protein-Assoziation, Oligomerisierung und Rekrutierung der IGF2BP Proteine in Stressgranula darstellen. Mittels Anwendung des SELEX-Prozesses konnten für die IGF2BP Proteine pyrimidinreiche RNA-Motive selektiert werden. Durch Analysen der Protein-Zusammensetzung von ZBP1-RNPs wurden weitere ZBP1-Interaktoren von m- und YRNPs identifiziert. Für IGF2BP2 wurde eine Rolle im Glukose-Metabolismus postuliert. Diese Hypothese konnte in dieser Arbeit bekräftigt werden, da die Überexpression von GFP-IGF2BP2 im Vergleich zur Expression von GFP in U2OS Zellen zu einer gesteigerten Glukoseaufnahme führte, sowie mit einem erhöhten Glykogengehalt einherging.-
dc.description.abstractIn this study, a participation of all four KH-domains of the IGF2BP paralogues in the association with RNA-substrates ACTB and MYC was determined by comparative in vitro filter binding studies. Continuative analyses showed that all KH-domains of IGF2BP paralogues are important functional units regarding cytoplasmic localization, protein-association, oligomerization and organization of IGF2BP proteins in stress granules. Using the SELEX process, pyrimidine rich RNA-motifs could be selected for IGF2BP proteins. By analyses concerning protein composition of ZBP1-RNPs, further ZBP1 interactors in m- and YRNPs were identified. For IGF2BP2, a role in glucose metabolism was recently postulated. The hypothesis could be reinforced by this study, showing that overexpression of GFP-IGF2BP2 compared to GFP alone led to increased glucose uptake in U2OS cells and was accompanied by elevated glycogen levels.eng
dc.description.statementofresponsibilityvorgelegt von Kristin Wächter-
dc.format.extent1 Online-Ressource (153 Seiten)-
dc.language.isoger-
dc.publisherUniversitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt-
dc.rights.urihttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/-
dc.subject.ddc572-
dc.titleDie Charakterisierung der RNA-Bindungseigenschaften und mRNP-Assoziation der IGF2BP Proteine-
dcterms.dateAccepted07.06.2016-
dcterms.typeHochschulschrift-
dc.typePhDThesis-
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3:4-18972-
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg-
local.subject.keywordsParaloge; KH-Domänen; SELEX; ZBP1-RNPs; Glukose-Metabolismus-
local.subject.keywordsIGF2BP paralogues; KH-domains; SELEX; ZBP1-RNPs; glucose metabolismeng
local.openaccesstrue-
dc.identifier.ppn875242901-
local.accessrights.dnbfree-
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