Please use this identifier to cite or link to this item:
http://dx.doi.org/10.25673/1896
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
---|---|---|
dc.contributor.referee | Hüttelmaier, Stefan | - |
dc.contributor.referee | Behrens, Sven-Erik | - |
dc.contributor.referee | Niessing, Dierk | - |
dc.contributor.author | Wächter, Kristin | - |
dc.date.accessioned | 2018-09-24T11:34:30Z | - |
dc.date.available | 2018-09-24T11:34:30Z | - |
dc.date.issued | 2016 | - |
dc.identifier.uri | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8667 | - |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.25673/1896 | - |
dc.description.abstract | In dieser Arbeit wurde durch vergleichende in vitro Filterbindungsstudien der IGF2BP Paralogen eine Beteiligung aller vier KH-Domänen an der Assoziation mit den RNA-Substraten ACTB und MYC festgestellt. Weiterführende Analysen ergaben, dass alle KH-Domänen der IGF2BP Paralogen wichtige funktionelle Einheiten für die zytoplasmatische Lokalisation, Protein-Assoziation, Oligomerisierung und Rekrutierung der IGF2BP Proteine in Stressgranula darstellen. Mittels Anwendung des SELEX-Prozesses konnten für die IGF2BP Proteine pyrimidinreiche RNA-Motive selektiert werden. Durch Analysen der Protein-Zusammensetzung von ZBP1-RNPs wurden weitere ZBP1-Interaktoren von m- und YRNPs identifiziert. Für IGF2BP2 wurde eine Rolle im Glukose-Metabolismus postuliert. Diese Hypothese konnte in dieser Arbeit bekräftigt werden, da die Überexpression von GFP-IGF2BP2 im Vergleich zur Expression von GFP in U2OS Zellen zu einer gesteigerten Glukoseaufnahme führte, sowie mit einem erhöhten Glykogengehalt einherging. | - |
dc.description.abstract | In this study, a participation of all four KH-domains of the IGF2BP paralogues in the association with RNA-substrates ACTB and MYC was determined by comparative in vitro filter binding studies. Continuative analyses showed that all KH-domains of IGF2BP paralogues are important functional units regarding cytoplasmic localization, protein-association, oligomerization and organization of IGF2BP proteins in stress granules. Using the SELEX process, pyrimidine rich RNA-motifs could be selected for IGF2BP proteins. By analyses concerning protein composition of ZBP1-RNPs, further ZBP1 interactors in m- and YRNPs were identified. For IGF2BP2, a role in glucose metabolism was recently postulated. The hypothesis could be reinforced by this study, showing that overexpression of GFP-IGF2BP2 compared to GFP alone led to increased glucose uptake in U2OS cells and was accompanied by elevated glycogen levels. | eng |
dc.description.statementofresponsibility | vorgelegt von Kristin Wächter | - |
dc.format.extent | 1 Online-Ressource (153 Seiten) | - |
dc.language.iso | ger | - |
dc.publisher | Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt | - |
dc.rights.uri | http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | - |
dc.subject.ddc | 572 | - |
dc.title | Die Charakterisierung der RNA-Bindungseigenschaften und mRNP-Assoziation der IGF2BP Proteine | - |
dcterms.dateAccepted | 2016-06-07 | - |
dcterms.type | Hochschulschrift | - |
dc.type | PhDThesis | - |
dc.identifier.urn | urn:nbn:de:gbv:3:4-18972 | - |
local.publisher.universityOrInstitution | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg | - |
local.subject.keywords | Paraloge; KH-Domänen; SELEX; ZBP1-RNPs; Glukose-Metabolismus | - |
local.subject.keywords | IGF2BP paralogues; KH-domains; SELEX; ZBP1-RNPs; glucose metabolism | eng |
local.openaccess | true | - |
dc.identifier.ppn | 875242901 | - |
local.accessrights.dnb | free | - |
Appears in Collections: | Biochemie |
Files in This Item:
File | Description | Size | Format | |
---|---|---|---|---|
Dissertation Kristin Wächter.pdf | 6.17 MB | Adobe PDF | View/Open |