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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1943
Title: Der Einfluss von Glykierung auf Neuroblastomzellen
Author(s): Scheer, Maximilian
Advisor(s): Horstkorte, Rüdiger
Strauß, Christian
Mühlenhoff, Martina
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2017
Extent: 1 Online-Ressource (92 Seiten)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 20.02.2017
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-19484
Abstract: Hohe Glukosespiegel wie sie beim Diabetes mellitus auftreten begünstigen die Glykierung von Proteinen und führen zur Bildung von AGEs. Diese AGEs beschleunigen Alterungsprozesse und stehen in Verbindung mit mikro- und makrovaskulären Komplikationen sowie neurodegenerativen Erkrankungen. Viele Effekte geschehen rezeptorabhängig, wobei RAGE als einer der wichtigsten Interaktionspartner für AGEs gilt. Eine Behandlung von Neuroblastomzellen des Typs Kelly mit MGO, dem potentesten Präkursor der AGE-Bildung, führte zu keiner Reduktion der Zellviabilität. Nach Behandlung zeigte sich eine vermehrte Bildung von CML und im Western Blot. Weiterhin zeigten glykierte Zellen deutliche Signale für CML und RAGE in der Durchflusszytometrie. Glykierung von Matrixproteinen führte in der RTCA zur Reduktion der Adhäsion auf Laminin, wobei sie keinen Einfluss bei Fibronektin und Kollagen IV hatte. Außerdem konnte eine gesteigerte Migrationsrate durch Glykierung der Zellen nachgewiesen werden.
High glucose levels as they occur in diabetes mellitus favor the glycation of proteins and lead to the formation of AGEs. These AGEs accelerate aging processes and are associated with micro- and macrovascular complications as well as neurodegenerative diseases. Many effects are receptor-dependent, whereby RAGE is one of the most important interaction partners for AGEs. Treatment of Kelly neuroblastoma cells with MGO, the most potent precursor of AGE formation, did not lead to any reduction in cell viability. After treatment, there was an increased formation of CML and Western blot. Furthermore, glycated cells showed clear signals for CML and RAGE in flow cytometry. Glycation of matrix proteins resulted in the reduction of adhesion to laminin in the RTCA, with no effect on fibronectin and collagen IV. In addition, an increased migration rate could be detected by glycation of the cells.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8714
http://dx.doi.org/10.25673/1943
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Medizin und Gesundheit

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