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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/2613
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dc.contributor.authorBrüser, Thomas
dc.date.accessioned2018-09-24T13:21:53Z-
dc.date.available2018-09-24T13:21:53Z-
dc.date.issued2006-
dc.identifier.urihttps://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/9398-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.25673/2613-
dc.description.abstractBiologische Membranen grenzen alle lebenden Zellen von ihrer Umgebung ab oder erlauben wichtige subzelluläre Kompartimentierungen. Viele Proteine müssen über diese Membranen transportiert werden, um außerhalb des Cytoplasmas oft sehr wichtige Funktionen zu erfüllen. In der Cytoplasmamembran vieler Prokaryoten und in der Thylakoidmembran pflanzlicher Plastiden existiert das sogenannte Tat-System, welches in der Lage ist, vollständig gefaltete Proteine über diese Membranen zu transportieren. Dies ermöglicht den Transport solcher Proteine, welche nicht vom vorzugsweise genutzten Sec-System transportiert werden können, da das Sec-System auf ungefaltete Proteine beschränkt ist. So können Tat-abhängig transportierte Proteine vor dem Transport Cofaktoren assemblieren oder gar oligomerisieren, ohne den Transport zu beeinträchtigen. Im Gegenteil: Viele Proteine müssen sogar vor dem Transport falten. Im Rahmen dieser Habilitation wurde die molekulare Basis für den selektiven Transport gefalteter Proteine am Tat-Translokon aufgeklärt. Weitere Schwerpunkte der Habilitation lagen auf der Faltung von Tat-Substraten, auf der Identifizierung neuer Interaktionspartner, sowie auf der Assemblierung des Tat-Translokons.
dc.description.abstractBiological membranes separate all living cells from their environment or allow important subcellular compartmentalizations. Many proteins have to be transported across these membranes in order to carry out often important functions outside the cytoplasm. In the cytoplasmic membrane of many prokaryotes and in the thylakoid membrane of plant plastids the so-called Tat system exists, which is able to translocate fully folded proteins across these membranes. This allows the transport of those proteins which cannot be translocated by the preferentially used Sec System, because the Sec system is restricted to unfolded proteins. For that, Tat dependently translocated proteins can assemble cofactors prior to translocation, or they even can oligomerize without compromising the transport. In contrast: many proteins have to fold prior to transport. During this habilitation, the molecular basis for the selective transport of folded proteins by the Tat system has been elucidated. Further emphasis of the habilitation was placed on topics like the folding of Tat substrates, the identification of novel interaction partners, and the assembly of the Tat translocon.eng
dc.description.statementofresponsibilityvon Thomas Brüser
dc.format.extentOnline-Ressource, Text + Image (kB)(73 S.)
dc.language.isoger
dc.publisherUniversitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
dc.publisherNiedersächsische Staats- und Universitätsbibliothek
dc.subjectElektronische Publikation
dc.subjectHochschulschrift
dc.subjectOnline-Publikation
dc.subject.ddc572.69
dc.titleTat-abhängiger Transport von Proteinen über biologische Membranen
dcterms.typeHochschulschrift
dc.typeHabilitation
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:3-000011038
local.publisher.universityOrInstitutionMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
local.subject.keywordsProteintransport, Proteinfaltung, Tat-System, Targeting
local.subject.keywordsprotein translocation, protein folding, Tatsystem, targetingeng
local.openaccesstrue-
Appears in Collections:Hochschulschriften bis zum 31.03.2009

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