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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/3053
Title: Speicherproteinmobilisierung und Proteinasen in Protein Bodies von Embryoachsen und Kotyletonen bei Vicia sativa L.während der Samenkeimung und des frühen Keimlingswachstums
Author(s): Schlereth, Armin
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2001
Extent: Online-Ressource, Text
Type: Hochschulschrift
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
Niedersächsische Staats- und Universitätsbibliothek
URN: urn:nbn:de:gbv:3-000003295
Subjects: Hochschulschrift
Elektronische Publikation
Zsfassung in engl. Sprache
Abstract: Während der Samenentwicklung akkumulieren Pflanzensamen Speicherproteine als Aminosäurereserven für die heterotrophe Entwicklungsphase während der Keimung und des Keimlingswachstums. Die Speicherproteine werden in speziellen membranumhüllten Organellen, den Protein Bodies deponiert, die zum vakuolären Kompartiment gehören. In diesem extracytoplasmatischen Kompartiment unterliegen sie während der Samenentwicklung keinem Abbau. Erst mit der Keimung wird der Schutz gegen vorzeitigen unkontrollierten Abbau überwunden, und die Mobilisierung von Aminosäuren durch den Abbau der Speicherproteine beginnt. Die Hauptspeicherproteine der Leguminosensamen, 7S- (Viciline) und 11S- (Legumine) Globuline, sind sowohl in den Embryoachsen als auch den Kotyledonen nachzuweisen. Während in den Kotyledonen beide Proteine in etwa gleichen Mengen enthalten sind, ist in der Embryoachse Vicilin vorherrschend. Unmittelbar mit Beginn der Samenwässerung werden die Speicherglobuline in den Protein Bodies der Embryoachse und den Kotyledonen mobilisiert. Dies macht die Embryoachse zu diesem frühen Zeitpunkt der Keimung unabhängig von den Kotyledonen in der Bereitstellung von Aminosäureverbindungen für die beginnenden Proteinbiosynthesen. Nach Abschluss der Keimung, zu Beginn des frühen Keimlingswachstums, sind die endogenen Reserven der Embryoachse aufgebraucht und die Aminosäureversorgung der Achse wird von den Kotyledonen übernommen wo massiver Abbau der Globulinreserven eingesetzt hat. Der Beginn dieses massiven Speicherglobulinabbaus verläuft synchron mit der vollständigen Differenzierung funktionsfähiger Leitgewebe zwischen Achse und Kotyledonen, was einen Ferntransport von Aminosäuren, speziell Asparagin, erst ermöglicht. Die Protein Bodies von Embryoachsen und Kotyledonen reifer Wickensamen verfügen neben den Speicherglobulinen über gespeicherte papain- (CPR1, CPR2, CPR4) und legumain-artige (VsPB2) Cysteinproteinasen (CPR). Daneben haben Embryoachsen und Kotyledonen dieser Samen auch die entsprechenden spezifischen mRNA´s, welche wie die Proteinpolypeptide bereits während der Samenreifung gebildet werden. Mit Keimungsbeginn katalysieren diese gespeicherten CPR die rasche Mobilisierung der Speicherproteine. Der Abbau der Globuline findet trotz gehemmter Proteinbiosynthese statt, wodurch eine de novo Synthese von CPR für den Beginn der Proteinmobilisierung zu Keimungsbeginn nicht erforderlich ist. Der Proteinabbau kann aber durch CPR-spezifische Inhibitoren unterbunden werden, was die Funktion gespeicherter CPR zu Beginn des Speicherproteinabbaus bestätigt. Im Verlauf der Keimung und des Keimlingswachstums werden die gespeicherten proteolytischen Enzyme, vor allem mit zunehmender Mobilisierung der Speicherglobuline, durch de novo synthetisierte CPR ergänzt als auch durch andere CPR ersetzt. Vor allem während des Keimlingswachstums ändert sich das Muster der am Abbau beteiligten CPR. Die legumain-artige VsPB2 wird durch Proteinase B ersetzt. CPR1 und CPR2 werden vor allem in den Kotyledonen mit Beginn des massiven Globulinabbaus verstärkt synthetisiert. Nach Mobilisierung der endogenen Proteinreserven in der Embryoachse werden die gespeicherten und neu synthetisierten CPR-Polypeptide ebenfalls abgebaut. Somit sind zu allen untersuchten Zeitpunkten der Keimung und des Keimlingswachstums mehrere Vertreter aus zwei verschiedenen Cysteinproteinasefamilien an der Mobilisierung der Speicherproteine beteiligt. Ihre Beteiligung unterliegt einem entwicklungs- und gewebeabhängigen Wechsel, der vor allem darauf beruht, dass gespeicherte CPR verschwinden und andere neu gebildet werden. Die Kontrolle über die wechselnde Genexpression und das CPR-Muster erfolgt vorrangig über die Verfügbarkeit entsprechender mRNA für die Translation. In diesem Zusammenhang kann eine Beteiligung des CPR-Abbaus jedoch nicht ausgeschlossen werden.
During seed development plant seeds accumulate storage proteins as an amino acid reserve that can be called upon in the heterotrophic phases of development during seed germination and seedling growth. These storage proteins are deposited in protein bodies, organelles belonging to the vacuolar compartment. Within these organelles the storage proteins are protected against premature enzymatic breakdown during seed development. It is not until the onset of germination that the storage proteins become susceptible to proteolytic degradation which results in a release of amino acids. The major storage proteins of the legume seed, 7S- (vicilins) and 11S- (legumins) globulin, are present in the protein bodies of both embryo axes and cotyledons. Whereas the cotyledons contain near to equal ammounts of vicillins and legumins, vicillins predominate in the embryo axis. The onset of germination marks the start of storage protein degradation in the protein bodies of both embryo axis and the cotyledons. This indicates that already at a very early stage in development the axis is capable of starting protein biosynthesis independent of the cotyledons. Towards the end of germination the endogenous protein reserves of the embryo axis become depleted. In the following early phase of seedling growth the cotyledons start providing the axis with amino acids. The massive degradation of the storage proteins which takes place in the cotyledons at this time, coincides with the complete differentiation of the first functional veins. This enables an effective long distance-transport between cotyledon and axis of essential nutrients like the amino acid asparagine. The protein bodies of mature vetch seeds not only contain globulins but also papain- (Cpr1, Cpr2, Cpr4) and legumain–like (VsPB2) cysteine proteinases (CPR). The corresponding specific mRNA´s are also synthesized and stored in both embryo axis and cotyledon during seed maturation. At the start of germination the stored CPRs catalyse the immediate mobilization of the storage proteins. Storage protein degradation takes place also when protein biosynthesis is inhibited. The addition of CPR-specific inhibitors, however, effectively suppresses protein degradation. This shows that early protein degradation is brought about by the stored CPR and that it is independent from the de novo synthesized CPR. In the cause of germination and seedling growth, as mobilization of storage proteins increases, the stored CPRs are initially supplemented with de novo synthesized CPRs and eventually replaced by new CPRs. It is particularly during seedling growth that the composition of the CPRs changes profoundly in the embryo axis and especially in the cotyledons. In the cotyledons the synthesis of CPR1 and CPR2 strongly increases while legumain-like VsPB2 is replaced by Proteinase B. In the embryonic axis, proteolytic enzymes are no longer detectable after the endogenous pool of storage proteins has been depleted. It thus appears that in all stages of germination and seedling growth representatives of two different families of cysteine proteinases are involved in the mobilization of storage proteins. The composition of the participating CPRs changes, depending on developmental stage and tissue. The key element in this process is the eventual degradation of stored CPR and the de novo synthesis of new forms which seems to be under the control of the availability of stored mRNA, altering gene expression and maybe also CPR degradation itself.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/9838
http://dx.doi.org/10.25673/3053
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Hochschulschriften bis zum 31.03.2009

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