Bitte benutzen Sie diese Kennung, um auf die Ressource zu verweisen:
http://dx.doi.org/10.25673/108911
Titel: | Membrane-mimetic systems for the structural characterization of membrane proteins by cryo-electron microscopy |
Autor(en): | Janson, Kevin![]() |
Gutachter: | Kastritis, Panagiotis L.![]() Meister, Annette ![]() Gericke, Arne |
Körperschaft: | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg |
Erscheinungsdatum: | 2023 |
Umfang: | 1 Online-Ressource (XI, 100 Seiten, Seite i-xviii) |
Typ: | Hochschulschrift![]() |
Art: | Dissertation |
Datum der Verteidigung: | 2023-02-14 |
Sprache: | Englisch |
URN: | urn:nbn:de:gbv:3:4-1981185920-1108666 |
Zusammenfassung: | Membrane proteins play vital roles in cells and have pharmacological significance. Cryo-EM and improved membrane mimetic systems have advanced the study of membrane proteins. Styrene/maleic acid and diisobutylene/maleic acid copolymers solubilize membrane proteins, forming nanodiscs that mimic native membranes. The structure of the formate channel A in detergent micelles was resolved by cryo-EM, revealing pore characteristics. Detergents can affect protein structure and function. Amphiphilic copolymers, particularly Sulfo-DIBMA, solubilized artificial vesicles and native membranes from Chaetomium thermophilum, enabling protein identification and 3D reconstruction. Myo-inositol-1-phosphate and an unidentified nanodisc-embedded protein were characterized. A potential potassium channel candidate was identified. This research demonstrates the efficient solubilization of membranes using functionalized copolymers, providing insights for structure-based drug development Membranproteine spielen zellulär eine entscheidende Rolle und haben pharmakologische Bedeutung. Kryo-EM und verbesserte Membranmimetik-Systeme ermöglichen Fortschritte bei der Erforschung von Membranproteinen. Styrol/Maleinsäure- und Diisobutylen/Maleinsäure-Copolymere lösen Membranproteine auf und bilden Nanodiscs, die natürliche Membranen nachahmen. Die Struktur des Formatkanals A in Detergenzmizellen wurde mittels Kryo-EM aufgeklärt, wobei Poreneigenschaften sichtbar wurden. Detergenzien können Proteinstruktur und -funktion beeinflussen. Insbesondere das Amphiphil-Copolymer Sulfo-DIBMA löste künstliche Vesikel und natürliche Membranen von Chaetomium thermophilum auf, was Identifizierung und 3D-Rekonstruktion von Proteinen ermöglichte. Myo-Inositol-1-Phosphat und ein unbekanntes in Nanodiscs eingebettetes Protein wurden charakterisiert. Diese Forschung zeigt die effiziente solubilisierung von Membranen mittels funktionalisierter Copolymere. |
URI: | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/110866 http://dx.doi.org/10.25673/108911 |
Open-Access: | ![]() |
Nutzungslizenz: | ![]() |
Enthalten in den Sammlungen: | Interne-Einreichungen |
Dateien zu dieser Ressource:
Datei | Beschreibung | Größe | Format | |
---|---|---|---|---|
Dissertation_MLU_2023_JansonKevin.pdf | 8.16 MB | Adobe PDF | ![]() Öffnen/Anzeigen |