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http://dx.doi.org/10.25673/110769
Titel: | Backbone and nearly complete side-chain chemical shift assignments reveal the human uncharacterized protein CXorf51A as intrinsically disordered |
Autor(en): | Wiedemann, Christoph Obika, Kingsley Benjamin Liebscher, Sandra Jirschitzka, Jan Ohlenschläger, Oliver Bordusa, Frank |
Erscheinungsdatum: | 2021 |
Art: | Artikel |
Sprache: | Englisch |
Zusammenfassung: | Even though the human genome project showed that our DNA contains a mere 20,000 to 25,000 protein coding genes, an unexpectedly large number of these proteins remain functionally uncharacterized. A structural characterization of these “unknown” proteins may help to identify possible cellular tasks. We therefore used a combination of bioinformatics and nuclear magnetic resonance spectroscopy to structurally de-orphanize one of these gene products, the 108 amino acid human uncharacterized protein CXorf51A. Both our bioinformatics analysis as well as the 1H, 13C, 15N backbone and near-complete side-chain chemical shift assignments indicate that it is an intrinsically disordered protein. |
URI: | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/112724 http://dx.doi.org/10.25673/110769 |
Open-Access: | Open-Access-Publikation |
Nutzungslizenz: | (CC BY 4.0) Creative Commons Namensnennung 4.0 International |
Journal Titel: | Biomolecular NMR assignments |
Verlag: | Springer Netherlands |
Verlagsort: | Dordrecht [u.a.] |
Band: | 15 |
Originalveröffentlichung: | 10.1007/s12104-021-10043-6 |
Seitenanfang: | 441 |
Seitenende: | 448 |
Enthalten in den Sammlungen: | Open Access Publikationen der MLU |
Dateien zu dieser Ressource:
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