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http://dx.doi.org/10.25673/116662
Titel: | From plastids to peroxisomes : function of the JA precursor, 12-oxo-phytodienoic acid (OPDA), in Arabidopsis thaliana |
Autor(en): | Mekkaoui, Khansa |
Gutachter: | Hause, Bettina Heilmann, Ingo Schaller, Andreas |
Körperschaft: | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg |
Erscheinungsdatum: | 2024 |
Umfang: | 1 Online-Ressource (XI, 177 Seiten) |
Typ: | Hochschulschrift |
Art: | Dissertation |
Tag der Verteidigung: | 2024-01-29 |
Sprache: | Englisch |
URN: | urn:nbn:de:gbv:3:4-1981185920-1186180 |
Zusammenfassung: | Besides jasmonoyl-isoleucine, a key plant defense signal, its precursor cis-12-oxo-phytodienoic acid (OPDA) is thought to have distinct roles, though its perception in vascular plants is uncharacterized. OPDA functions in Arabidopsis were inferred from an OPDA REDUCTASE3 (OPR3) mutant, which was found to be “leaky”, challenging previous OPDA functions. Based on a transcriptome analysis of wild-type, opr2opr3, and the JA- and OPDA-deficient allene oxide synthase, our study revealed that OPDA lacked signaling capacity with known OPDA markers being wound-induced independently. Exogenous OPDA application to opr2opr3 triggered distinct responses, suggesting compartmentalization of endogenous OPDA. Trans-organellar complementation with OPR3 variants indicated that OPDA or its by-product, 4,5-ddh-JA, is translocated to diverse organelles. Further, data suggested that the K+ channel PEC1 may be involved in OPDA accumulation and that MYB flower transcription factors act in vegetative processes. Neben Jasmonoyl-Isoleucin, einem wichtigen pflanzlichen Abwehrsignal, wird seinem Vorläufer 12-oxo-phytodiensäure (OPDA) eine andere Rolle zugeschriebenobwohl seine Wahrnehmung in Gefäßpflanzen unbekannt ist. Die Funktionen von OPDA in Arabidopsis wurden von einer OPDA REDUCTASE3 (OPR3)-Mutante abgeleitet, die sich als „undicht“ erwies, was bisherige OPDA-Funktionen in Frage stellte. Unsere Transkriptomanalyse von Wildtyp, opr2opr3 und der JA- und OPDA-defizienten Allenoxidsynthase ergab, dass OPDA keine Signalisierungskapazität besitzt. Exogenes OPDA löste unterschiedliche Reaktionen aus was auf eine Kompartimentierung von endogenem OPDA schließen lässt. Trans-organellare Komplementierung mit OPR3-Varianten deutete darauf hin, dass OPDA oder sein Nebenprodukt 4,5-ddh-JA in diverse Organellen verlagert wird. Daten deuteten darauf hin, dass der K+-Kanal PEC1 an der OPDA-Akkumulation beteiligt sein könnte und MYB-Blumen-Transkriptionsfaktoren bei vegetativen Prozessen eine Rolle spielen. |
URI: | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/118618 http://dx.doi.org/10.25673/116662 |
Open-Access: | Open-Access-Publikation |
Nutzungslizenz: | (CC BY-NC-SA 4.0) Creative Commons Namensnennung - Nicht kommerziell - Weitergabe unter gleichen Bedingungen 4.0 International |
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