Molecular functions of cell plate-associated phosphoinositides during plant somatic cytokinesis

Abstract

Somatische Zytokinese von Pflanzenzellen erfordert die Koordination von Vesikelverkehr mit der Zytoskelettstruktur des Phragmoplasten. Ziel dieser Arbeit war, die Funktion von Phosphatidylinositol 4-Kinasen (PI4Ks) und des Phospholipids Phosphatidylinositol 4-Phosphat (PtdIns4P) an der Zellplatte sich teilender Arabidopsis thaliana Zellen zu bestimmen. PI4Kbs und PtdIns4P zeigen sich als neue Regulatoren der Clathrin-vermittelten Endozytose an der Zellplatte. Weiterhin beeinflussen PI4Kβ und PtdIns4P die Ausbreitung des Phragmoplasten, die durch MPK4-vermittelte Phosphorylierung von Proteinen der MAP65-Familie gesteuert wird. PI4Kb ist ebenfalls ein Substrat für MPK4. Obwohl die Effekte dieser Modifikation unklar bleiben, weisen ähnliche Zytokinesedefekte von mpk4 und pi4kβ1 pi4kβ2 Mutanten und die genetische und physische Interaktion von PI4Kb mit MPK4 darauf hin, dass PI4Kb und MPK4 während der Zytokinese in einem Komplex agieren, der Membranverkehr und Mikrotubuli-Dynamik steuert.

Plant somatic cytokinesis requires membrane trafficking and the formation of coordinated cytoskeletal structures called phragmoplasts. The aim of this thesis was to determine the role of phosphatidylinositol 4-kinase (PI4K) and the phospholipid phosphatidylinositol 4-phosphate (PtdIns4P) at the cell plate of dividing Arabidopsis thaliana cells. PI4Kβ isoforms and PtdIns4P are found to be important new factors controlling clathrin-mediated endocytosis at the cell plate. Furthermore, PI4Kβ and PtdIns4P also influence phragmoplast expansion, which is controlled by MPK4-mediated phosphorylation of members of the MAP65 family. PI4Kβ is also a target of MPK4. While the regulatory effects of this modification remain obscure, similar cytokinetic defects of A. thaliana mpk4 and pi4kβ1 pi4kβ2 mutants as well as genetic and physical interaction of PI4Kβ1 and MPK4 suggest that during cytokinesis PI4Kβ and MPK4 act in a common pathway to coordinate membrane trafficking and microtubule dynamics.