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Titel: Funktionelle Charakterisierung von strukturellen und regulatorischen Komponenten des Typ 3-Sekretionssystems von Xanthomonas campestris pv. vesicatoria
Autor(en): Drehkopf, SabineIn der Gemeinsamen Normdatei der DNB nachschlagen
Gutachter: Büttner, DanielaIn der Gemeinsamen Normdatei der DNB nachschlagen
Sawers, Gary
Boch, Jens
Körperschaft: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Erscheinungsdatum: 2021
Umfang: 1 Online-Ressource (147 Seiten)
Typ: HochschulschriftIn der Gemeinsamen Normdatei der DNB nachschlagen
Art: Dissertation
Tag der Verteidigung: 2021-05-28
Sprache: Deutsch
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-1981185920-376571
Zusammenfassung: Das Gram-negative pflanzenpathogene Bakterium Xanthomonas campestris pv. vesicatoria (Xcv) ist der Erreger der bakteriellen Fleckenkrankheit auf Paprika und Tomate. Essentiell für die Pathogenität des Bakteriums ist das Typ 3-Sekretionssystem (T3SS), welches bakterielle Proteine in die pflanzliche Wirtszelle transloziert. In dieser Arbeit wurden zwei strukturelle Komponenten des T3SS, HrcS und HrpB7, sowie ein Kontrollprotein, HpaA, bezüglich ihrer Funktion in der Typ 3-Sekretion (T3S) analysiert. Dabei wurden in den Proteinen funktionell essentielle Sequenz- oder Strukturmotive aufgedeckt. Während für HrcS die C-terminale Domäne eine wichtige Rolle in der Proteinfunktion besitzt, weist HrpB7 in seiner Aminosäuresequenz Leucin-Heptadenmuster auf und ist womöglich ein Vertreter der HrpO/FliJ/YscO-Proteinfamilie. Im Fall von HpaA konnten zahlreiche mögliche Interaktionspartner für die zentrale Domäne nachgewiesen werden. Dieses breitgefächerte Spektrum an Interaktionspartnern ist vermutlich essentiell für HpaA als Kontrollprotein der T3S.
The Gram-negative plant pathogenic bacterium Xanthomonas campestris pv. vesicatoria (Xcv) is the causal agent of bacterial spot disease on pepper and tomato plants. Essential for pathogenicity is the type 3 secretion system (T3SS), which translocates bacterial proteins into the plant host cell cytosol. In this work, two structural components of the T3SS, HrcS and HrpB7, and a control protein, HpaA, were functionally characterized and essential sequence and structural motifs were found. While the C-terminal domain of HrcS is important for its protein function, HrpB7 has leucine heptad motifs and is presumably a representative of the HrpO/FliJ/YscO-protein family. In the case of HpaA several components of T3SS were identified which bind to the central region of HpaA. This wide range of interaction partners might be essential for the role of HpaA as control protein of the T3SS.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/37657
http://dx.doi.org/10.25673/37414
Open-Access: Open-Access-Publikation
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