Ionic liquids and ionic liquid-like systems : from molecular structure to macroscopical properties

Abstract

Ionische Flüssigkeiten (ionic liquids – ILs) und IL-ähnliche Systeme sind eine vielversprechende Alternative zu herkömmlichen Lösungsmitteln, Elektrolytflüssigkeiten oder Reaktionsmedien. Insbesondere wegen ihrer geringeren Toxizität und ihres vernachlässigbar geringen Dampfdruckes können ionische Flüssigkeiten eine entscheidende Rolle spielen in der Transformation zu umweltfreundlicheren Prozessen in der pharmazeutischen und chemischen Industrie. Um ein besseres Verständnis über IL-Systeme zu erlangen und wie man diese entsprechend ihres Einsatzzweckes modifizieren kann, wurden drei verschiedene Systeme untersucht. Kapitel 1 beschreibt ein System aus [EMIm][Cl] und Harnstoff. Dieses System ist eine dystektische Mischung, d.h. es zeigt ein lokales Schmelztemperaturmaximum und zwei Schmelztemperaturminima. Mithilfe unterschiedlicher Messtechniken und Spektroskopiearten wurde der Ursprung der besonderen physikochemischen Eigenschaften auf der Nanoskala evaluiert. Die Ergebnisse dieses Kapitels wurden bereits veröffentlicht (Cerajewski et al., PCCP 12/2018 – Wiedergabe mit Erlaubnis der PCCP Owner Societies). In Kapitel 2 wurde eine tief-eutektische Mischung aus Cholinchlorid und Imidazol untersucht. Eine Schmelzpunkterniedrigung beim Mischverhältnis von 3 : 7 verschiebt diese Mischung in das Schmelztemperaturregime von ionischen Flüssigkeiten, wodurch davon ausgegangen wird, dass sie auch einige der typischen Eigenschaften von ILs besitzt. Da diese Mischung sehr hygroskopisch ist, wurde der Einfluss kleiner Wasseranteile auf die physikochemischen Eigenschaften untersucht und der molekulare Einbau von Wasser in die Mischung mithilfe spektrokopischer Messungen erklärt. In Kapitel 3 wurde das intrinsisch unstrukturierte Protein MBP (myelin basic protein; basisches Myelinprotein) mit verschiedenen alkylierten Imidazolium-Tetrafluoroborat-IL-Lösungen gemischt in unterschiedlichen Konzentrationen. Mithilfe von dynamischer Lichtstreuung wurde der Effekt transienter Strukturen der ILs auf die Proteinstruktur untersucht. MBP ist dafür bekannt, nur in Anwesenheit von Biomembranen tertiäre Proteinstrukturen auszubilden, doch es konnte gezeigt werden, dass auch eine wässrige [BMIm][BF4]-Lösung einen Einfluss auf die Proteinstruktur hat. Lichtstreuexperimente zeigten, dass in dieser Mischung, die wie eine “künstliche Membran” zu fungieren scheint, die MBP-Aggregate aufgelöst wurden und sich kleine, definierte Strukturen gebildet haben

Ionic liquids (ILs) and ionic liquid-like systems seem to be a promising alternative to commonly used solvents, electrolytes or reaction media. Especially due to their lower toxicity and negligible volatility, ionic liquids can be a driving factor in the transformation to environmentally friendly industrial processes in pharmaceutical and chemical economy. In order to gain a better understanding in ionic liquid systems and how they could be modified to achieve the best results in their desired application, three different systems were investigated. Part 1 describes a system of [EMIm][Cl] and urea, which forms a dystectic mixture, i.e. features a local melting point maximum and two minima. By means of different measurement techniques and spectroscopy, the origin of the mixture’s physicochemical properties is evaluated on a nanoscopical scale. Results from this experiment have already been published (Cerajewski et al., PCCP 12/2018 – reproduced by permission of the PCCP Owner Societies). In Part 2, a deep-eutectic solvent mixture is investigated, consisting of choline chloride and imidazole. The melting point depression at a mixing ratio of 3 : 7 shifts this mixture into a melting point regime similar to ionic liquids and is also considered to feature the characteristic IL properties. Since this mixture is highly hygroscopic, the influence of small water contents on the physicochemical properties was investigated and the incorporation of water into the sample explained with spectroscopical data. For Part 3, the intrinsically disordered protein MBP (basic myelin protein) is mixed with different alkylated imidazolium tetrafluoroborate ILs in varying concentrations and by means of dynamic light scattering, the effect of the IL’s transient structures as solvent on the protein structure is examined. MBP is known for only forming tertiary protein structures in the presence of biomembranes, but it could be shown that [BMIm][BF4] in buffer solution indeed forms defined structures and is able to dissolve the MBP aggregates which possibly can incorporate into the IL structures acting as an “artificial” membrane.