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http://dx.doi.org/10.25673/40061
Title: | Bioenergetik des Wasserstoff-Stoffwechsels : Kumulative Habilitationsschrift |
Author(s): | Pinske, Constanze |
Referee(s): | Sawers, Gary Sinz, Andrea Unden, Gottfried |
Granting Institution: | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg |
Issue Date: | 2021 |
Extent: | 1 Online-Ressource (110 Seiten) |
Type: | Hochschulschrift |
Type: | Habilitation |
Exam Date: | 2021-12-02 |
Language: | German |
URN: | urn:nbn:de:gbv:3:4-1981185920-420156 |
Abstract: | Molekularer Wasserstoff (H2) ist eine potente Energiequelle für Wirtschaft und Mikroorganismen. Diese können Protonen nutzen, um Elektronen zu entsorgen oder H2 oxidieren, um Energie zu konservieren. Dafür kombinieren sie Hydrogenasen in einer Reihe von Mechanismen wie Redoxschleifen, Protonenpumpen und internen H2-Kreislauf. Die vorliegende kumulative Arbeit beschäftigt sich darüber hinaus schwerpunktmäßig mit dem Formiat Hydrogenlyase (FHL) Komplex, welcher in Enterobakterien die Oxidation von Formiat zu CO2 und H2 katalysiert. Der FHL Komplex besitzt einen gemeinsamen Vorläufer mit Komplex I der Atmungskette und beteiligt sich indirekt an der Energiekonservierung der Zellen, indem Protonen im Cytoplasma verbraucht und H2 für die oxidativen Hydrogenasen bereitgestellt wird. Weiterhin gibt es eine Variante mit verlängerter Membrandomäne, die vermutlich zusätzlich Natriumantiport koppelt. Offene Fragestellungen zu Mechanismus und Assemblierung des FHL Komplexes werden herausgearbeitet. Molecular hydrogen (H2) is a potent energy source for economy and microorganisms. These can use protons to dispose of electrons or oxidize H2 to conserve energy. To do this, they combine hydrogenases in a number of mechanisms such as redox loops, proton pumps and an internal H2 cycle. The present cumulative work furthermore focuses on the formate hydrogenlyase (FHL) complex, which catalyzes the oxidation of formate to CO2 and H2 in enterobacteria. The FHL complex has a common precursor with complex I of the respiratory chain and participates indirectly in the energy conservation of the cells by consuming protons in the cytoplasm and providing H2 for the oxidative hydrogenases. There is also a variant with an extended membrane domain, which presumably also couples sodium-proton antiport. Open questions about the mechanism and assembly of the FHL complex are presented and discussed. |
URI: | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/42015 http://dx.doi.org/10.25673/40061 |
Open Access: | Open access publication |
License: | In Copyright |
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