Funktionelle Charakterisierung des Arabidopsis MAP-Kinase 6-Substrates, AtERF104, in Hinblick auf die basale Resistenz

Abstract

MAPK-Kaskaden spielen in allen Eukaryoten eine entscheidende Rolle bei der Intergration extrazellulärer Stimuli in zelluläre Antworten. In Arabidopsis thaliana werden die MAPKinasen AtMPK3, AtMPK4 und AtMPK6 durch den PAMP (Pathogen-Associated Molecular Pattern) flg22 aktiviert. Die vorliegende Arbeit beschreibt die Identifikation des Transkriptionsfaktors AtERF104 als neues in vivo-Substrat von AtMPK6. Die Phosphorylierung durch AtMPK6 erhöht dabei die Proteinstabilität von AtERF104. AtMPK6 und AtERF104 bilden einen Komplex im Zellkern, der nach Elicitierung mit dem PAMP flg22 aufgelöst wird. Für die Auflösung der Interaktion von AtERF104 und AtMPK6 sind die Kinaseaktivität von AtMPK6 und die Phosphorylierbarkeit von AtERF104 entscheidend. Dabei liegt die Aktivierung von AtMPK6 im Signalweg oberhalb der Ethylenbiosynthese. Weiterhin konnte gezeigt werden, daß obwohl die biochemische Aktivierung von AtMPK6 unabhängig von der Ethylensignaltransduktion ist, für die Auflösung der AtMPK6-AtERF104-Interaktion eine funktionierende Ethylensignalkaskade entscheidend ist. AtERF104 kann spezifisch GCC-Element-enthaltende Promotoren binden und die Genexpression nachgestellter Gene induzieren. Als direktes Zielgen von AtERF104 wurde AtPDF1.2 identifiziert. Die Resistenz gegen das nichtadaptierte Pathogen Pseudomonas syringae pv. phaseolicola war sowohl in ERF104-Überexpressionslinien als auch in ERF104-RNAi- bzw. knockout-Linien reduziert. AtERF104 spielt also eine Rolle in der basalen Resistenz. Auch die verstärkte flg22-abhängige Inhibierung des Wurzelwachstums in AtERF104OE und erf104 unterstreicht die Bedeutung von AtERF104 in den Signalwegen nach PAMP-Erkennung.