Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/1975
Title: Screening of prenyldiphosphate mimetics for their potential to inhibit 4-hydroxybenzoate oligoprenyl transferase
Author(s): Msonga, Amina
Referee(s): Wessjohann, L. A.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2017
Extent: 1 Online-Ressource (135 Seiten)
Type: Hochschulschrift
Type: PhDThesis
Exam Date: 2017-01-25
Language: English
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-19793
Abstract: 4-Hydroxybenzoat-Oligoprenyl-Transferase (UbiA-Prenyltransferase) ist ein wichtiges Enzym in der Ubichinon-Biosynthese von E. coli. Es katalysiert die Prenylierung von 4-Hydroxybenzoat (4-HB) an Position 3 zu 3-Oligoprenyl-4-Hydroxybenzoat. Prenyldiphosphat-Mimetika, wurden in vitro auf ihr inhibitorisches Potential gegen die UbiA-Prenyltransferase-katalysierte Geranylierung von 4-HB getestet. Einige der Verbindungen hemmten die UbiA-Aktivität, und das inhibitorische Potenzial der getesteten Verbindungen hing von der Kettenlänge, der Kopfgruppe und dem Ketten-Linker ab. Die Wirkung von Mg2+-Ionen auf UbiA Aktivität wurde geprüft. Eine Abwesenheit der Produktbildung beim Fehlen von Mg2+-Ionen zeigte, dass dieses Ion für die UbiA-Aktivität wesentlich ist.
4-Hydroxybenzoate oligoprenyl transferase (UbiA-prenyltransferase) is an important enzyme in ubiquinone biosynthesis in E. coli. It catalyzes prenylation of 4-hydroxybenzoate (4-HB) at position 3 to form 3-oligoprenyl-4-hydroxybenzoate. A set of prenyldiphosphate mimetics were tested in an in vitro competitive assay with natural substrate, for their inhibitory potential against the UbiA-prenyltransferase catalyzed-geranylation of 4-HB. Selected compounds inhibited UbiA activity and inhibition depended on chain length, head group and chain linker. The effect of Mg2+ ion on UbiA activity was also checked. Absence of product formation in absence of Mg2+ ion implied that Mg2+ ion is essential for UbiA activity.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8746
http://dx.doi.org/10.25673/1975
Open Access: Open access publication
License: In CopyrightIn Copyright
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