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Title: Characterization of the boundary diffusion mechanism for the Helix-Coil transition in peptides by Triplet-Triplet energy transfer
Author(s): Wicht, StefanLook up in the Integrated Authority File of the German National Library
Referee(s): Kiefhaber, Thomas
Schutkowski, Mike
Seidel, Ralf
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2019
Extent: 1 Online-Ressource (147 Seiten)
Type: HochschulschriftLook up in the Integrated Authority File of the German National Library
Type: Doctoral thesis
Exam Date: 2019-03-04
Language: English
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-1981185920-140249
Subjects: ProteinfaltungLook up in the Integrated Authority File of the German National Library
Helix-Knäuel-UmwandlungLook up in the Integrated Authority File of the German National Library
DiffusionskoeffizientLook up in the Integrated Authority File of the German National Library
Abstract: Helix-Coil Dynamiken werden durch eine 1-D Diffusion der Helix-Coil Grenze entlang des Peptidrückrats beherrscht. Ziel dieser Arbeit war eine präzisere Bestimmung des Diffusionskoeffizienten für die Grenzdiffusion, um den Mechanismus für den Helix-Coil Übergang genauer zu charakterisieren. Dabei wurde der Einfluss der Lösungsmittelviskosität und Temperatur auf den Diffusionskoeffizienten durch Triplett-Triplett Energie Transfer Messungen untersucht. Die Ergebnisse verdeutlichten, dass der Prozess nicht vollständig diffusionskontrolliert ist, sondern signifikante Energiebarrieren besitzt. Des Weiteren wurde der Einfluss von geladenen Capping Motiven auf die Helixstabilität und Dynamik untersucht. Es konnte gezeigt werden, dass geladene Capping Motive α-Helices durch elektrostatische Wechselwirkungen mit dem Helix-Dipol stabilisieren. Die Stabilisierung beruht auf einer Verlängerung des Diffusionsweges der Grenzdiffusion, was zu einer Verlangsamung der Helixentfaltung im Zentrum führt.
Equilibrium helix-coil dynamics are governed by a 1-D diffusion of the helix-coil boundary along the peptide backbone. This study aims to determine a more reliable diffusion coefficient for helix-coil boundary diffusion using triplet-triplet energy transfer. In order to further characterize the boundary diffusion mechanism for the helix-coil transition in peptides, the effect of solvent viscosity and temperature on the diffusion coefficient for boundary diffusion was analyzed. The results indicated that boundary diffusion is not exclusively limited by solvent friction but encounters significant energy barriers. Moreover, the effect of capping motifs on helix-coil dynamics and stability was investigated by differently charged N- and C-capping motifs. It could be demonstrated that charged capping motifs stabilize α-helices by electrostatic interactions with the helix dipole and thereby lead to longer diffusion distances of the boundary which slow down helix unfolding in central regions.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/14024
http://dx.doi.org/10.25673/13897
Open Access: Open access publication
License: In Copyright
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