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Titel: Transport- und Assemblierungsverhalten der Rieske Fe/S-Proteine in Chloroplasten und Mitochondrien
Autor(en): Kungel, JanaIn der Gemeinsamen Normdatei der DNB nachschlagen
Gutachter: Klösgen, Ralf BerndIn der Gemeinsamen Normdatei der DNB nachschlagen
Kühn, KristinaIn der Gemeinsamen Normdatei der DNB nachschlagen
Krupinska, KarinIn der Gemeinsamen Normdatei der DNB nachschlagen
Körperschaft: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Erscheinungsdatum: 2020
Umfang: 1 Online-Ressource (145 Seiten)
Typ: HochschulschriftIn der Gemeinsamen Normdatei der DNB nachschlagen
Art: Dissertation
Tag der Verteidigung: 2020-12-15
Sprache: Deutsch
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-1981185920-363535
Zusammenfassung: In dieser Arbeit wurde das Transportverhalten des chloroplastidären Rieske Fe/S-Proteins vom Stroma in die Thylakoidmembran untersucht. Dieses Protein ist ein besonderes Substrat des Tat-Transportweges (twin arginine pathway): es wird nicht nur im gefalteten Zustand in die Thylakoidmembran transportiert, sondern trägt zudem die signal anchor domain (SAD) mit Membrananker. Es ergab sich, dass nach der Bindung des Substrates an die Tat-Translokase und Translokation über die Thylakoidmembran, eine laterale Öffnung des Komplexes und die laterale Freisetzung des Proteins in die Thylakoidmembran wahrscheinlich ist. Zusätzlich wurde das mitochondrielle Rieske Fe/S-Protein höherer Pflanzen untersucht. Durch zahlreiche Gemeinsamkeiten (Funktion, Aufbau, Transportweg) konnte im zweiten Teil dieser Arbeit vergleichend sowohl Transportweg, als auch an der (partiellen) Faltung beteiligte Proteinkomplexe, bis hin zur Assemblierung der Proteine in die entsprechenden Cytochrom-Komplexe untersucht werden. So konnten starke Ähnlichkeiten im Transport- und Assemblierungsverhaltens der beiden Rieske Fe/S-Proteine festgestellt werden.
Rieske iron-sulfur proteins can be found in chloroplasts as well as mitochondria of higher plants. In the organelles, they have essentially the same highly conserved function in the photosynthetic and respiratory electron transport chains, respectively. Even their transport and the topology of the Rieske proteins within the membranes are similar. Therefore, it was one aim of this study to compare them and analyse whether they can also functionally replace each other. A further aim of this study war to analyse the transport pathway of the plant mitochondrial Rieske iron-sulfur protein into the inner mitochondrial membrane. The chloroplast Rieske iron-sulfur protein is transported via the Tat-pathway, which is characterized by its property to transport fully folded proteins across the thylakoid membrane. In plant mitochondria a similar Tat pathway has recently been proposed. Also, the chloroplast Rieske protein was used to further analyze the transport mechanism intp the thylakoid, the so-called lateral release of proteins into a membrane.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/36353
http://dx.doi.org/10.25673/36120
Open-Access: Open-Access-Publikation
Nutzungslizenz: In CopyrightIn Copyright
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