Skip navigation
Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/146
Title: Strukturelle Charakterisierung von Proteinfaltungsintermediaten mit NMR-Spektroskopie
Author(s): Weininger, Ulrich
Referee(s): Stubbs, Milton T., Prof. Dr.
Balbach, Jochen, Prof. Dr.
Willbold, Dieter, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2009
Extent: Online-Ressource (95 Bl. = 5,40 mb)
Type: Hochschulschrift
Type: Doctoral Thesis
Exam Date: 21.12.2009
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-2642
Subjects: Proteinfaltung
NMR-Spektroskopie
Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: In dieser Arbeit wurden Proteinfaltungsintermediate mit verschiedenen NMR-spektroskopischen Methoden strukturell charakterisiert. Sowohl für das humane Ankyrin-repeat Protein P19, als auch für das homologe tANK wurde gezeigt, dass die repeats 1-2 im Intermediat entfaltet und 3-5 gefaltet vorliegen. Die P19 Variante S76E lieferte Hinweise wie dieser Faltungsmechanismus zur Regulation genutzt werden kann. Für Barstar wurde durch aus Amidprotonenaustausch bestimmten Öffnungs- bzw. Schließraten Helix 3 als Startpunkt der Entfaltung und als in I entfaltet identifiziert. Für Onconase wurde durch quenched-flow NMR ein Intermediat identifiziert welches innerhalb der Superfamilie konserviert zu sein scheint. Echtzeit-NMR zeigte, dass im intermediären und infektiösen trans Zustand (P213) von G3P des Phagen fd, ein Netz von Wasserstoffbrücken zwischen P213 und der Domäneninteraktionsfläche geschwächt ist und somit P213 zwischen dem infektiösen Zustand und dem stabilen nativen schaltet.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/6748
http://dx.doi.org/10.25673/146
Open Access: Open access publication
Appears in Collections:Humanphysiologie

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Strukturelle Charakterisierung von Proteinfaltungsintermediaten mit NMR-Spektroskopie.pdf5.53 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open
Show full item record BibTeX EndNote


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.