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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/229
Title: Functional and kinetic characterization of the human post-proline cleaving enzyme prolyl oligopeptidase
Author(s): Ruiz Carrillo, David
Referee(s): Stubbs, Milton T., Prof. Dr.
Demuth, Hans U., Prof. Dr.
Schomburg, Dietmar, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2009
Extent: Online-Ressource (127 Bl. = 2,46 mb)
Type: Hochschulschrift
Type: Doctoral Thesis
Exam Date: 17.12.2009
Language: English
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-3528
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Prolyendopeptidase (PEP; EC 3.4.21.26) ist eine zytosolische monomere Serinprotease mit einer molekularen Masse von 80kDa, welche hauptsächlich prolinspezifisch ist. Zur Charakterisierung von relevanten Resten, die beim Aufbau der S1-S3–Bindetasche im aktiven Zentrum beteiligt sind, wurde eine Reihe von rekombinanten humanen PEP-Varianten dargestellt. Steady-State-Kinetik und MALDI-TOF-Massenspektrometrie wurden genutzt, um ein vollständiges Profil der katalytischen Eigenschaften von PEP zu erstellen. Dabei wurde die Spezifität des Enzyms für die C-terminale Spaltung von Cysteinresten gefunden. Die entscheidende Bedeutung der Arg643- und Trp595 -Reste für den Katalysemechanismus des Enzyms konnte bestätigt werden.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/6841
http://dx.doi.org/10.25673/229
Open Access: Open access publication
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