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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/38
Title: Untersuchung der Substratspezifität der PRMTs 1, 3 und 6 und der Funktion der Arginindimethylierung
Author(s): Otto, Silke
Advisor(s): Wahle, Elmar, Prof. Dr.
Sippl, Wolfgang, Prof. Dr.
Jeltsch, Albert, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2009
Extent: Online-Ressource (125 Bl. = 2,95 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 20.10.2009
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-1556
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Das nukleäre Poly(A)-Bindungsprotein 1 (PABPN1) wird von den zellulären Protein-Arginin-Methyltransferasen (PRMTs) 1, 3 und 6 an 13 Argininen seines C-Terminus asymmetrisch dimethyliert. Auch Rekombinante PRMTs konnten PABPN1 methylieren. Ein N-terminaler His-tag interferierte nicht mit der Aktivität. Eine Beteiligung weiterer Faktoren wurde ausgeschlossen. Die Substratspezifität der Enzyme wurde mit Hilfe von Peptiden und Proteinchimären aus PABPN1, dem heterogenen nukleären Ribonukleoprotein K (hnRNP K) und dem Kälteschockprotein B von Bacillus subtilis (CspB) untersucht. Die drei PRMTs erkannten unterschiedliche lokale Aminosäuresequenzen, die Methylierung konnte aber z. T. durch benachbarte gefaltete Domänen beeinträchtigt werden. Methyliertes und unmethyliertes PABPN1 wurde in Xenopus-Oozyten injiziert. Es bestand kein signifikanter Unterschied beim nukleären Import, möglicherweise weil das unmethylierte Protein nach der Injektion in die Oozyten methyliert werden konnte.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/6904
http://dx.doi.org/10.25673/38
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

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