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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/422
Title: Konformationsänderung des Guanylatzyklase-aktivierenden Proteins 2 (GCAP-2) zur Aktivierung der Sehstäbchenaußensegment-Guanylatzyklase (ROS-GC1)
Author(s): Schröder, Thomas
Advisor(s): Lilie, Hauke, Dr.
Huster, Daniel, Prof. Dr.
Koch, Karl-Wilhelm, Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2011
Extent: Online-Ressource (XI, 108 S. = 5,89 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 07.03.2011
Language: German
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-5001
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Das Guanylatzyklase-aktivierende Protein 2 (GCAP-2), ein N-terminal myristoyliertes Ca2+-Bindeprotein aus der Familie der Neuronalen Calciumsensoren, kontrolliert die Aktivität der Sehstäbchenaußensegment-Guanylatzyklase (ROS-GC) und damit die Feedbackregulation des Sehprozesses. Um den molekularen Mechanismus und die Rolle der Myristoylgruppe von GCAP-2 bei der Regulation der ROS-GC zu verstehen, wurden die durch Ca2+ hervorgerufenen Konformationsänderungen charakterisiert. Die Myristoylgruppe ist sowohl im Ca2+-gebundenem als auch im Ca2+-freien Zustand lösungsmittelzugänglich. Dabei wurde eine thermodynamische Stabilisierung durch die Myristoylgruppe nur in Anwesenheit von Ca2+ beobachtet. GCAP-2 assoziiert Ca2+-abhängig an Membranen. Dies könnte für seine biologische Funktion, der Regulation eines membranständigen Zielproteins, ROS-GC, relevant sein. Diese Membranassoziation wird nicht durch die Myristoylgruppe vermittelt. Trotzdem ist der N-Terminus von GCAP-2 funktionell wichtig. So ist ein myristoyliertes Peptid der ersten 19 Aminosäuren allein in der Lage die ROS-GC1 vollständig zu aktivieren.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7055
http://dx.doi.org/10.25673/422
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

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