Studies of redox and exchange reactions of (seleno)cysteine peptides and model compounds

Abstract

Eine einfache Synthese für L-Selenocystin, L-Tellurocystin und L-Tellurocystein Derivate wurde entwickelt. Mutmaßliche anionische Tri-chlakogen-Intermediate [Se-Se…S] der Austauschreaktion zwischen wasserlöslichen Analoga von Selenocystin mit dem Thiolat-anion von Cystein konnten mit Hilfe von MS Techniken detektiert werden. Dies deutet auf einen SN2-Mechanismus hin. Weitere Studien der Se-S Austauschreaktionen zeigten, dass die Austauschgeschwindigkeit stark vom pH-Wert abhängen. 8 oxidierte Modeltetrapeptide GCCG, SCCG, GCCS, SCCS, GCUG, SCUG, GCUS und SCUS wurden synthetisiert, unter ihnen GCUG, eine Sequenz der menschlichen Thioredoxin Reduktase. Das Redoxpotential der Se-Se und S-S-Brücken der Modelltetrapeptide ist abhängig von dem pH-Wert und der Nachbarschaft von Serin: höherer pH-Wert führt zu besser reduzierbaren Dichalkogeniden und ein signifikanter Einfluss des benachbarten Serin auf das Disulfid existiert nur bei neutralem und basischem pH-Werten.