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Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.25673/443
Title: Studies of redox and exchange reactions of (seleno)cysteine peptides and model compounds
Author(s): Schneider, Alex
Advisor(s): Wessjohann, L. A., Prof. Dr.
Jacob, C., Prof. Dr.
Granting Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Issue Date: 2011
Extent: Online-Ressource (120 Bl. = 1,40 mb)
Type: Hochschulschrift
Exam Date: 05.04.2011
Language: English
Publisher: Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt
URN: urn:nbn:de:gbv:3:4-5134
Subjects: Online-Publikation
Hochschulschrift
Abstract: Eine einfache Synthese für L-Selenocystin, L-Tellurocystin und L-Tellurocystein Derivate wurde entwickelt. Mutmaßliche anionische Tri-chlakogen-Intermediate [Se-Se…S] der Austauschreaktion zwischen wasserlöslichen Analoga von Selenocystin mit dem Thiolat-anion von Cystein konnten mit Hilfe von MS Techniken detektiert werden. Dies deutet auf einen SN2-Mechanismus hin. Weitere Studien der Se-S Austauschreaktionen zeigten, dass die Austauschgeschwindigkeit stark vom pH-Wert abhängen. 8 oxidierte Modeltetrapeptide GCCG, SCCG, GCCS, SCCS, GCUG, SCUG, GCUS und SCUS wurden synthetisiert, unter ihnen GCUG, eine Sequenz der menschlichen Thioredoxin Reduktase. Das Redoxpotential der Se-Se und S-S-Brücken der Modelltetrapeptide ist abhängig von dem pH-Wert und der Nachbarschaft von Serin: höherer pH-Wert führt zu besser reduzierbaren Dichalkogeniden und ein signifikanter Einfluss des benachbarten Serin auf das Disulfid existiert nur bei neutralem und basischem pH-Werten.
URI: https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7078
http://dx.doi.org/10.25673/443
Open access: Open access publication
Appears in Collections:Biochemie

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